กรดอะมิโนไม่มีฤทธิ์ทางแสง คุณสมบัติทางเคมีฟิสิกส์ของกรดอะมิโน
กรดอะมิโน
กรดอะมิโน
กรดอะมิโน
ประเภทของสารประกอบอินทรีย์ที่มีคาร์บอกซิล (-COOH) และหมู่อะมิโน (-NH 2) มีคุณสมบัติเป็นทั้งกรดและเบส พวกเขามีส่วนร่วมในการเผาผลาญของสารไนโตรเจนในสิ่งมีชีวิตทุกชนิด (สารประกอบเริ่มต้นในการสังเคราะห์ทางชีวภาพของฮอร์โมน, วิตามิน, ผู้ไกล่เกลี่ย, เม็ดสี, ฐานพิวรีนและไพริมิดีน, อัลคาลอยด์ ฯลฯ ) มีกรดอะมิโนธรรมชาติมากกว่า 150 ชนิด กรดอะมิโนจำเป็นประมาณ 20 ชนิดทำหน้าที่เป็นหน่วยโมโนเมอร์ซึ่งเป็นที่มาของโปรตีนทั้งหมด (ลำดับการรวมกรดอะมิโนในกรดอะมิโนนั้นถูกกำหนดโดยรหัสพันธุกรรม) จุลินทรีย์และพืชส่วนใหญ่สังเคราะห์กรดอะมิโนที่ต้องการ สัตว์และมนุษย์ไม่สามารถผลิตสิ่งที่เรียกว่ากรดอะมิโนจำเป็นที่ได้จากอาหารได้ การสังเคราะห์ทางอุตสาหกรรม (เคมีและจุลชีววิทยา) ของกรดอะมิโนจำนวนหนึ่งที่ใช้ในการเสริมอาหาร อาหารสัตว์ และเป็นผลิตภัณฑ์เริ่มต้นสำหรับการผลิตโพลีเอไมด์ สีย้อม และยา ได้รับการควบคุมเป็นอย่างดี
กรดอะมิโน
กรดอะมิโน อินทรีย์ (คาร์บอกซิลิก ( ซม. CARBOXYLIC ACIDS)) กรดที่มีหมู่อะมิโน (- NH 2) มีส่วนร่วมในการเผาผลาญโปรตีนและคาร์โบไฮเดรตเพื่อสร้างสารประกอบที่สำคัญต่อสิ่งมีชีวิต (เช่น พิวรีน ( ซม.เบสพิวรีน) และเบสไพริมิดีน( ซม.ไพริมิดีนเบส) ซึ่งเป็นส่วนสำคัญของกรดนิวคลีอิก ( ซม.กรดนิวคลีอิก)) เป็นส่วนหนึ่งของฮอร์โมน ( ซม.ฮอร์โมน) วิตามิน ( ซม.วิตามิน) อัลคาลอยด์ ( ซม.อัลคาลอยด์) เม็ดสี ( ซม.เม็ดสี (ในทางชีววิทยา)) สารพิษ ( ซม.สารพิษ), ยาปฏิชีวนะ( ซม.ยาปฏิชีวนะ) ฯลฯ ; Dihydroxyphenylalanine (DOPA) และกรด g-aminobutyric ทำหน้าที่เป็นตัวกลางในการส่งกระแสประสาท ( ซม.แรงกระตุ้นทางประสาท) พบกรดอะมิโนประมาณ 300 ชนิดในเซลล์และเนื้อเยื่อของสิ่งมีชีวิต แต่มีเพียง 20 ชนิดเท่านั้นที่ทำหน้าที่เป็นหน่วย (โมโนเมอร์) ที่ใช้สร้างเปปไทด์ ( ซม.เปปไทด์) และโปรตีน ( ซม.โปรตีน (สารประกอบอินทรีย์)) ของสิ่งมีชีวิตทั้งหมด (จึงเรียกว่ากรดอะมิโนโปรตีน) ลำดับตำแหน่งของกรดอะมิโนเหล่านี้ในโปรตีนถูกเข้ารหัสในลำดับของนิวคลีโอไทด์ ( ซม. NUCLEOTIDES) ของยีนที่เกี่ยวข้อง (ดูรหัสพันธุกรรม ( ซม.รหัสพันธุกรรม)) กรดอะมิโนที่เหลือพบได้ทั้งในรูปของโมเลกุลอิสระและในรูปพันธะ กรดอะมิโนจำนวนมากพบได้ในสิ่งมีชีวิตบางชนิดเท่านั้น และยังมีกรดอื่นๆ ที่พบในสิ่งมีชีวิตชนิดใดชนิดหนึ่งที่บรรยายไว้เท่านั้น ประวัติความเป็นมาของการค้นพบกรดอะมิโนกรดอะมิโนชนิดแรกคือแอสพาราจีน ( ซม. ASPARAGINE) - ถูกค้นพบในปี 1806 กรดอะมิโนสุดท้ายที่พบในโปรตีนคือทรีโอนีน ( ซม.ธรีโอนีน) - ถูกระบุในปี พ.ศ. 2481 กรดอะมิโนแต่ละตัวมีชื่อเล็กน้อย (ดั้งเดิม) ซึ่งบางครั้งก็เกี่ยวข้องกับแหล่งที่มาของการแยกตัว ตัวอย่างเช่น ค้นพบหน่อไม้ฝรั่งครั้งแรกในหน่อไม้ฝรั่ง (หน่อไม้ฝรั่ง) กรดกลูตามิก - ในกลูเตน (จากกลูเตนภาษาอังกฤษ - กลูเตน) ของข้าวสาลี glycine ได้รับการตั้งชื่อตามรสหวาน (จากภาษากรีก glykys - หวาน) โครงสร้างและคุณสมบัติของกรดอะมิโนสูตรโครงสร้างทั่วไปของกรดอะมิโนใด ๆ สามารถแสดงได้ดังนี้: หมู่คาร์บอกซิล (- COOH) และหมู่อะมิโน (- NH 2) เชื่อมต่อกับอะตอมเอคาร์บอนเดียวกัน (อะตอมนับจากหมู่คาร์บอกซิลโดยใช้ตัวอักษร ของอักษรกรีก - a, b, g ฯลฯ) กรดอะมิโนมีความแตกต่างกันในโครงสร้างของหมู่ด้านข้างหรือสายด้านข้าง (R) ซึ่งมีขนาด รูปร่าง ปฏิกิริยาต่างกัน เป็นตัวกำหนดความสามารถในการละลายของกรดอะมิโนในสภาพแวดล้อมที่เป็นน้ำและประจุไฟฟ้า และโพรลีนเท่านั้น ( ซม. PROLINE) ติดไม่เพียงแต่กับอะตอมเอคาร์บอนเท่านั้น แต่ยังเกาะติดกับหมู่อะมิโนด้วย ส่งผลให้เกิดโครงสร้างแบบไซคลิก ในสภาพแวดล้อมที่เป็นกลางและในผลึก กรด α-อะมิโนมีอยู่เป็นไบโพลาร์หรือสวิตเตอร์ไอออน ( ซม.ไอออนสวิตเตอร์) ตัวอย่างเช่น สูตรของกรดอะมิโนไกลซีน - NH 2 -CH 2 -COOH - จะเขียนได้ถูกต้องมากกว่าเป็น NH 3 + -CH 2 -COO – เฉพาะในกรดอะมิโนที่ง่ายที่สุดในโครงสร้าง - ไกลซีน - อะตอมไฮโดรเจนทำหน้าที่เป็นอนุมูล สำหรับกรดอะมิโนที่เหลือ องค์ประกอบทดแทนทั้งสี่ที่อะตอมเอคาร์บอนจะแตกต่างกัน (กล่าวคือ อะตอมคาร์บอนเอคาร์บอนไม่สมมาตร) ดังนั้นกรดอะมิโนเหล่านี้จึงมีฤทธิ์ทางแสง ( ซม.กิจกรรมทางแสง (สามารถหมุนระนาบของแสงโพลาไรซ์ได้) และสามารถมีอยู่ในรูปแบบของไอโซเมอร์เชิงแสงสองตัว - L (ถนัดซ้าย) และ D (ถนัดขวา) อย่างไรก็ตาม กรดอะมิโนที่เกิดขึ้นตามธรรมชาติทั้งหมดคือกรดแอล-อะมิโน ข้อยกเว้นรวมถึง D-ไอโซเมอร์ของกรดกลูตามิก ( ซม.กรดกลูตามิก), อะลานีน ( ซม.อะลานีน), วาลีน ( ซม.วาลีน), ฟีนิลอะลานีน ( ซม.ฟีนิลลาลานีน), ลิวซีน ( ซม. LEUCINE) และกรดอะมิโนอื่นๆ อีกจำนวนหนึ่งที่พบในผนังเซลล์ของแบคทีเรีย กรดอะมิโนของโครงสร้าง D เป็นส่วนหนึ่งของยาปฏิชีวนะเปปไทด์บางชนิด ( ซม.ยาปฏิชีวนะ) (รวมถึงแอคติโนมัยซิน, แบคซิทราซิน, แกรมซิดินส์ ( ซม.แกรมซิดินส์) A และ S) อัลคาลอยด์ ( ซม.อัลคาลอยด์) จากเออร์กอต ฯลฯ การจำแนกประเภทของกรดอะมิโนกรดอะมิโนที่ประกอบเป็นโปรตีนจะถูกจำแนกประเภทขึ้นอยู่กับลักษณะของกลุ่มข้างเคียง ตัวอย่างเช่นขึ้นอยู่กับความสัมพันธ์กับน้ำที่ค่า pH ทางชีวภาพ (ประมาณ pH 7.0) กรดอะมิโนที่ไม่มีขั้วหรือไม่ชอบน้ำจะแตกต่างจากขั้วหรือชอบน้ำ นอกจากนี้ในบรรดากรดอะมิโนขั้วโลกนั้นมีความโดดเด่นที่เป็นกลาง (ไม่มีประจุ) ประกอบด้วยกลุ่มที่เป็นกรดหนึ่งกลุ่ม (กลุ่มคาร์บอกซิล) และกลุ่มพื้นฐานหนึ่งกลุ่ม (กลุ่มอะมิโน) หากมีกลุ่มข้างต้นมากกว่าหนึ่งกลุ่มในกรดอะมิโน จะเรียกว่ากรดและเบสตามลำดับ จุลินทรีย์และพืชส่วนใหญ่สร้างกรดอะมิโนทั้งหมดที่ต้องการจากโมเลกุลที่เรียบง่ายกว่า ในทางตรงกันข้าม สิ่งมีชีวิตในสัตว์ไม่สามารถสังเคราะห์กรดอะมิโนบางชนิดที่ต้องการได้ พวกเขาจะต้องได้รับกรดอะมิโนในรูปแบบสำเร็จรูปนั่นคือพร้อมกับอาหาร ดังนั้นตามคุณค่าทางโภชนาการ กรดอะมิโนจึงถูกแบ่งออกเป็นชนิดจำเป็นและไม่จำเป็น กรดอะมิโนที่จำเป็นสำหรับมนุษย์ ได้แก่ วาลีน ( ซม.วาลีน), ทรีโอนีน ( ซม.ธรีโอนีน) ทริปโตเฟน ( ซม.ทริปโตแฟน), ฟีนิลอะลานีน ( ซม.ฟีนิลลาลานีน), เมไทโอนีน ( ซม.เมไทโอนีน), ไลซีน ( ซม.ไลซีน), ลิวซีน ( ซม.ลิวซีน), ไอโซลิวซีน ( ซม.ไอโซลิวซีน) และสำหรับเด็ก ฮิสทิดีน ( ซม.ฮิสทิดีน) และอาร์จินีน ( ซม.อาร์จินีน) การขาดกรดอะมิโนที่จำเป็นในร่างกายทำให้เกิดความผิดปกติของระบบเมตาบอลิซึม ทำให้การเจริญเติบโตและการพัฒนาช้าลง โปรตีนบางชนิดมีกรดอะมิโนที่หายาก (ไม่ได้มาตรฐาน) ซึ่งเกิดขึ้นจากการเปลี่ยนแปลงทางเคมีต่างๆ ของกลุ่มด้านข้างของกรดอะมิโนสามัญในระหว่างการสังเคราะห์โปรตีนบนไรโบโซมหรือหลังจากเสร็จสิ้น (ที่เรียกว่าการดัดแปลงโปรตีนหลังการแปล) (ดู โปรตีน ( ซม.โปรตีน (สารประกอบอินทรีย์))) เช่นในองค์ประกอบของคอลลาเจน ( ซม. COLLAGEN) (โปรตีนเนื้อเยื่อเกี่ยวพัน) รวมถึงไฮดรอกซีโพรลีนและไฮดรอกซีไลซีนซึ่งเป็นอนุพันธ์ของโพรลีนและไลซีนตามลำดับ ในโปรตีนไมโอซินของกล้ามเนื้อ ( ซม. MYOSIN) มีเมทิลไลซีน; เฉพาะในโปรตีนอีลาสตินเท่านั้น ( ซม. ELASTIN) มีอนุพันธ์ไลซีน - เดสโมซีน การใช้กรดอะมิโนกรดอะมิโนถูกนำมาใช้กันอย่างแพร่หลายเป็นวัตถุเจือปนอาหาร ( ซม.วัตถุเจือปนอาหาร) ตัวอย่างเช่นอาหารสัตว์ในฟาร์มอุดมไปด้วยไลซีน, ทริปโตเฟน, ธ รีโอนีนและเมไทโอนีน การเติมเกลือโซเดียมของกรดกลูตามิก (โมโนโซเดียมกลูตาเมต) ทำให้ผลิตภัณฑ์จำนวนมากมีรสชาติเนื้อ ในส่วนผสมหรือแยกกันกรดอะมิโนจะถูกใช้ในทางการแพทย์รวมถึงความผิดปกติของการเผาผลาญและโรคของระบบย่อยอาหารสำหรับโรคบางส่วนของระบบประสาทส่วนกลาง (กรด g-aminobutyric และกลูตามิก, DOPA) กรดอะมิโนใช้ในการผลิตยา สีย้อม ในอุตสาหกรรมน้ำหอม ในการผลิตผงซักฟอก เส้นใยสังเคราะห์ และฟิล์ม ฯลฯ สำหรับความต้องการในครัวเรือนและทางการแพทย์ กรดอะมิโนจะได้รับจากความช่วยเหลือของจุลินทรีย์ผ่านทางสิ่งที่เรียกว่า การสังเคราะห์ทางจุลชีววิทยา ( ซม.การสังเคราะห์ทางจุลชีววิทยา) (ไลซีน, ทริปโตเฟน, ทรีโอนีน); พวกมันยังแยกได้จากไฮโดรไลเสตของโปรตีนธรรมชาติ (โพรลีน ( ซม.โพรลีน), ซีสเตอีน ( ซม.ซิสเทอีน), อาร์จินีน ( ซม.อาร์จินีน), ฮิสทิดีน ( ซม.ฮิสทิดีน)) แต่สิ่งที่มีแนวโน้มมากที่สุดคือวิธีการผลิตแบบผสมผสานการรวมวิธีการสังเคราะห์ทางเคมีและการใช้เอนไซม์ ( ซม.เอนไซม์)
โปรตีน
(โปรตีน) ประเภทของสารประกอบที่มีไนโตรเจนเชิงซ้อน ซึ่งเป็นส่วนประกอบที่มีลักษณะเฉพาะและสำคัญที่สุด (รวมถึงกรดนิวคลีอิก) ของสิ่งมีชีวิต โปรตีนทำหน้าที่มากมายและหลากหลาย โปรตีนส่วนใหญ่เป็นเอนไซม์ที่กระตุ้นปฏิกิริยาเคมี ฮอร์โมนหลายชนิดที่ควบคุมกระบวนการทางสรีรวิทยาก็เป็นโปรตีนเช่นกัน โปรตีนโครงสร้าง เช่น คอลลาเจนและเคราติน เป็นส่วนประกอบหลักของเนื้อเยื่อกระดูก ผม และเล็บ โปรตีนที่หดตัวของกล้ามเนื้อมีความสามารถในการเปลี่ยนความยาวโดยใช้พลังงานเคมีเพื่อทำงานทางกล โปรตีนประกอบด้วยแอนติบอดีที่จับและต่อต้านสารพิษ โปรตีนบางชนิดที่สามารถตอบสนองต่ออิทธิพลภายนอก (แสง, กลิ่น) ทำหน้าที่เป็นตัวรับในประสาทสัมผัสที่รับรู้การระคายเคือง โปรตีนหลายชนิดที่อยู่ภายในเซลล์และบนเยื่อหุ้มเซลล์ทำหน้าที่ควบคุม ในช่วงครึ่งแรกของศตวรรษที่ 19 นักเคมีจำนวนมาก และในหมู่พวกเขาหลักๆ คือ เจ. วอน ลีบิก ค่อยๆ สรุปว่าโปรตีนเป็นตัวแทนของสารประกอบไนโตรเจนประเภทพิเศษ ชื่อ "โปรตีน" (จากภาษากรีกโปรโตส - ชื่อแรก) ถูกเสนอในปี พ.ศ. 2383 โดยนักเคมีชาวดัตช์ G. Mulder คุณสมบัติทางกายภาพโปรตีนในสถานะของแข็งจะมีสีขาว แต่ไม่มีสีในสารละลาย เว้นแต่จะมีกลุ่มโครโมฟอร์ (สี) บางชนิด เช่น เฮโมโกลบิน ความสามารถในการละลายน้ำแตกต่างกันไปมากตามโปรตีนต่างๆ นอกจากนี้ยังเปลี่ยนแปลงไปขึ้นอยู่กับ pH และความเข้มข้นของเกลือในสารละลาย ดังนั้นจึงสามารถเลือกสภาวะที่โปรตีนตัวหนึ่งจะตกตะกอนแบบเลือกสรรเมื่อมีโปรตีนอื่นอยู่ด้วย วิธีการ "เติมเกลือ" นี้ใช้กันอย่างแพร่หลายในการแยกและทำให้โปรตีนบริสุทธิ์ โปรตีนบริสุทธิ์มักจะตกตะกอนออกจากสารละลายเป็นผลึก เมื่อเปรียบเทียบกับสารประกอบอื่น ๆ น้ำหนักโมเลกุลของโปรตีนมีขนาดใหญ่มากตั้งแต่หลายพันไปจนถึงหลายล้านดาลตัน ดังนั้นในระหว่างการปั่นแยกด้วยความเข้มข้นสูง โปรตีนจึงตกตะกอนและในอัตราที่ต่างกัน เนื่องจากการมีอยู่ของกลุ่มที่มีประจุบวกและลบในโมเลกุลโปรตีน พวกมันจึงเคลื่อนที่ด้วยความเร็วที่แตกต่างกันและในสนามไฟฟ้า นี่เป็นพื้นฐานของอิเล็กโตรโฟเรซิส ซึ่งเป็นวิธีการที่ใช้ในการแยกโปรตีนแต่ละตัวออกจากสารผสมที่ซับซ้อน โปรตีนยังถูกทำให้บริสุทธิ์ด้วยโครมาโทกราฟี คุณสมบัติทางเคมีโครงสร้าง. โปรตีนเป็นโพลีเมอร์เช่น โมเลกุลที่สร้างขึ้นเหมือนสายโซ่จากหน่วยโมโนเมอร์หรือหน่วยย่อยที่ทำซ้ำ ซึ่งมีบทบาทโดยกรดอะมิโน กรดอะมิโนสูตรทั่วไป
<="" div="" style="border-style: none;">โดยที่ R คืออะตอมไฮโดรเจนหรือหมู่อินทรีย์บางกลุ่ม โมเลกุลโปรตีน (สายโซ่โพลีเปปไทด์) สามารถประกอบด้วยกรดอะมิโนจำนวนค่อนข้างน้อยหรือโมโนเมอร์หลายพันหน่วย การรวมกันของกรดอะมิโนในสายโซ่เป็นไปได้เนื่องจากแต่ละกลุ่มมีกลุ่มสารเคมีที่แตกต่างกันสองกลุ่ม: หมู่อะมิโนพื้นฐาน NH2 และหมู่คาร์บอกซิลที่เป็นกรด COOH ทั้งสองกลุ่มนี้ติดอยู่กับอะตอมเอคาร์บอน หมู่คาร์บอกซิลของกรดอะมิโนหนึ่งตัวสามารถสร้างพันธะเอไมด์ (เปปไทด์) กับหมู่อะมิโนของกรดอะมิโนอีกตัวหนึ่งได้:
<="" div="" style="border-style: none;">หลังจากที่กรดอะมิโนสองตัวถูกเชื่อมโยงกันในลักษณะนี้ สายโซ่สามารถถูกขยายออกไปได้โดยการเติมหนึ่งในสามให้กับกรดอะมิโนตัวที่สอง และต่อๆ ไป ดังที่เห็นได้จากสมการข้างต้น เมื่อเกิดพันธะเปปไทด์ โมเลกุลของน้ำจะถูกปล่อยออกมา ในกรณีที่มีกรดด่างหรือเอนไซม์โปรตีโอไลติกปฏิกิริยาจะเกิดขึ้นในทิศทางตรงกันข้าม: สายโพลีเปปไทด์จะถูกแบ่งออกเป็นกรดอะมิโนโดยเติมน้ำ ปฏิกิริยานี้เรียกว่าไฮโดรไลซิส ไฮโดรไลซิสเกิดขึ้นเอง และจำเป็นต้องใช้พลังงานในการเชื่อมต่อกรดอะมิโนเข้ากับสายโซ่โพลีเปปไทด์ หมู่คาร์บอกซิลและหมู่เอไมด์ (หรือหมู่อิไมด์ที่คล้ายกันในกรณีของกรดอะมิโนโพรลีน) มีอยู่ในกรดอะมิโนทั้งหมด แต่ความแตกต่างระหว่างกรดอะมิโนถูกกำหนดโดยธรรมชาติของกลุ่มหรือ "สายด้านข้าง" ซึ่งถูกกำหนดไว้ด้านบนด้วยตัวอักษร R บทบาทของสายโซ่ด้านข้างสามารถแสดงได้โดยอะตอมไฮโดรเจน เช่น กรดอะมิโนไกลซีน และกลุ่มขนาดใหญ่บางกลุ่ม เช่น ฮิสทิดีนและทริปโตเฟน โซ่ข้างบางอันมีความเฉื่อยทางเคมี ในขณะที่บางโซ่มีปฏิกิริยาชัดเจน สามารถสังเคราะห์กรดอะมิโนได้หลายพันชนิด และกรดอะมิโนหลายชนิดเกิดขึ้นในธรรมชาติ แต่กรดอะมิโนเพียง 20 ชนิดเท่านั้นที่ใช้สำหรับการสังเคราะห์โปรตีน ได้แก่ อะลานีน อาร์จินีน แอสพาราจีน กรดแอสปาร์ติก วาลีน ฮิสทิดีน ไกลซีน กลูตามีน กลูตามิก กรด, ไอโซลิวซีน, leucine, ไลซีน , เมไทโอนีน, โพรลีน, ซีรีน, ไทโรซีน, ธ รีโอนีน, ทริปโตเฟน, ฟีนิลอะลานีนและซีสเตอีน (ในโปรตีน, ซิสเทอีนสามารถแสดงเป็นไดเมอร์ - ซีสตีน) จริงอยู่ โปรตีนบางชนิดมีกรดอะมิโนอื่น ๆ นอกเหนือจากกรดอะมิโนที่เกิดขึ้นเป็นประจำถึง 20 ชนิด แต่กรดเหล่านั้นเกิดขึ้นจากการดัดแปลงกรดอะมิโนชนิดหนึ่งในยี่สิบชนิดที่ลงไว้หลังจากที่รวมเข้าในโปรตีนแล้ว กิจกรรมทางแสงกรดอะมิโนทั้งหมด ยกเว้นไกลซีน มีกลุ่มที่แตกต่างกันสี่กลุ่มติดอยู่กับอะตอมเอคาร์บอน จากมุมมองของเรขาคณิต สามารถแนบกลุ่มที่แตกต่างกันสี่กลุ่มเข้าด้วยกันได้สองวิธี และดังนั้นจึงมีการกำหนดค่าที่เป็นไปได้สองแบบ หรือสองไอโซเมอร์ ซึ่งสัมพันธ์กันในฐานะวัตถุหนึ่งกับภาพสะท้อนในกระจก กล่าวคือ เหมือนมือซ้ายไปทางขวา รูปแบบหนึ่งเรียกว่าถนัดซ้ายหรือถนัดซ้าย (L) และอีกรูปแบบหนึ่งเรียกว่าถนัดขวาหรือหมุนขวา (D) เนื่องจากไอโซเมอร์ทั้งสองต่างกันในทิศทางการหมุนของระนาบของแสงโพลาไรซ์ มีเพียงกรด L-amino เท่านั้นที่พบในโปรตีน (ยกเว้นไกลซีน ซึ่งสามารถพบได้ในรูปแบบเดียวเท่านั้นเนื่องจากสองในสี่กลุ่มเหมือนกัน) และทั้งหมดมีปฏิกิริยาทางแสง (เนื่องจากมีไอโซเมอร์เพียงตัวเดียว) กรด D-amino นั้นหาได้ยากในธรรมชาติ พบได้ในยาปฏิชีวนะบางชนิดและผนังเซลล์ของแบคทีเรีย
อะตอมคาร์บอนแบบอสมมาตรในโมเลกุลกรดอะมิโนแสดงให้เห็นที่นี่ในรูปแบบของลูกบอลที่วางอยู่ตรงกลางของจัตุรมุข การจัดเรียงที่นำเสนอของกลุ่มแทนที่ทั้งสี่นั้นสอดคล้องกับคุณลักษณะการกำหนดค่า L ของกรดอะมิโนธรรมชาติทั้งหมด
ลำดับกรดอะมิโนกรดอะมิโนในสายโซ่โพลีเปปไทด์ไม่ได้จัดเรียงแบบสุ่ม แต่อยู่ในลำดับคงที่ และลำดับนี้เองที่กำหนดหน้าที่และคุณสมบัติของโปรตีน ด้วยการเปลี่ยนลำดับของกรดอะมิโน 20 ชนิด คุณสามารถสร้างโปรตีนต่างๆ จำนวนมากได้ เช่นเดียวกับที่คุณสามารถสร้างข้อความต่างๆ จากตัวอักษรของตัวอักษรได้ ในอดีต การระบุลำดับกรดอะมิโนของโปรตีนมักใช้เวลานานหลายปี การตัดสินใจโดยตรงยังคงเป็นงานที่ต้องใช้แรงงานมาก แม้ว่าจะมีการสร้างอุปกรณ์ที่อนุญาตให้ดำเนินการได้โดยอัตโนมัติก็ตาม โดยปกติแล้วจะง่ายกว่าที่จะระบุลำดับนิวคลีโอไทด์ของยีนที่เกี่ยวข้องและอนุมานลำดับกรดอะมิโนของโปรตีนจากยีนนั้น จนถึงปัจจุบัน ลำดับกรดอะมิโนของโปรตีนหลายร้อยชนิดได้ถูกกำหนดไว้แล้ว มักจะรู้จักการทำงานของโปรตีนที่ถอดรหัสและสิ่งนี้ช่วยในการจินตนาการถึงการทำงานที่เป็นไปได้ของโปรตีนที่คล้ายกันที่เกิดขึ้นเช่นในเนื้องอกมะเร็ง โปรตีนเชิงซ้อนโปรตีนที่ประกอบด้วยกรดอะมิโนเท่านั้นเรียกว่าง่าย อย่างไรก็ตาม บ่อยครั้งอะตอมของโลหะหรือสารประกอบทางเคมีบางชนิดที่ไม่ใช่กรดอะมิโนติดอยู่กับสายพอลิเปปไทด์ โปรตีนดังกล่าวเรียกว่าโปรตีนเชิงซ้อน ตัวอย่างคือฮีโมโกลบิน ซึ่งมีธาตุเหล็กพอร์ไฟริน ซึ่งกำหนดสีแดงและยอมให้ฮีโมโกลบินทำหน้าที่เป็นตัวพาออกซิเจน ชื่อของโปรตีนที่ซับซ้อนที่สุดบ่งบอกถึงธรรมชาติของกลุ่มที่แนบมา: ไกลโคโปรตีนมีน้ำตาล, ไลโปโปรตีนมีไขมัน หากกิจกรรมการเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์ขึ้นอยู่กับกลุ่มที่เกาะติดกัน ก็จะเรียกว่ากลุ่มเทียม วิตามินมักมีบทบาทเป็นกลุ่มเทียมหรือเป็นส่วนหนึ่งของกลุ่มเทียม ตัวอย่างเช่น วิตามินเอที่จับกับโปรตีนตัวใดตัวหนึ่งในเรตินาจะเป็นตัวกำหนดความไวต่อแสง โครงสร้างระดับอุดมศึกษา สิ่งสำคัญไม่ได้อยู่ที่ลำดับกรดอะมิโนของโปรตีนมากนัก (โครงสร้างหลัก) แต่เป็นลำดับของโปรตีนในอวกาศ ตลอดความยาวสายโซ่โพลีเปปไทด์ ไฮโดรเจนไอออนจะก่อตัวเป็นพันธะไฮโดรเจนปกติ ซึ่งทำให้มันมีรูปร่างเป็นเกลียวหรือเป็นชั้น (โครงสร้างรอง) จากการรวมกันของเอนริเก้และเลเยอร์ดังกล่าวจะเกิดรูปแบบที่กะทัดรัดของลำดับถัดไป - โครงสร้างระดับตติยภูมิของโปรตีน รอบๆ พันธะที่ยึดหน่วยโมโนเมอร์ของสายโซ่ จะสามารถหมุนเป็นมุมเล็กๆ ได้ ดังนั้น จากมุมมองทางเรขาคณิตล้วนๆ จำนวนรูปแบบที่เป็นไปได้สำหรับสายโพลีเปปไทด์ใดๆ จึงมีมากอย่างไม่จำกัด ในความเป็นจริง โปรตีนแต่ละชนิดโดยปกติมีอยู่ในรูปแบบเดียวเท่านั้น ซึ่งถูกกำหนดโดยลำดับกรดอะมิโนของมัน โครงสร้างนี้ไม่เข้มงวด แต่ดูเหมือนว่าจะ "หายใจ" - มันผันผวนไปตามการกำหนดค่าโดยเฉลี่ยบางอย่าง วงจรถูกพับเป็นรูปแบบที่พลังงานอิสระ (ความสามารถในการผลิตงาน) มีน้อย เช่นเดียวกับสปริงที่ปล่อยออกมาจะบีบอัดเฉพาะในสถานะที่สอดคล้องกับพลังงานอิสระขั้นต่ำเท่านั้น บ่อยครั้งที่ส่วนหนึ่งของโซ่เชื่อมโยงอย่างแน่นหนากับอีกส่วนหนึ่งด้วยพันธะไดซัลไฟด์ (-S-S-) ระหว่างซีสเตอีนสองตัวที่ตกค้าง นี่เป็นส่วนหนึ่งว่าทำไมซีสเตอีนจึงมีบทบาทสำคัญในกรดอะมิโน ความซับซ้อนของโครงสร้างของโปรตีนมีมากจนไม่สามารถคำนวณโครงสร้างตติยภูมิของโปรตีนได้ แม้ว่าจะทราบลำดับกรดอะมิโนก็ตาม แต่ถ้าเป็นไปได้ที่จะได้รับผลึกโปรตีน โครงสร้างตติยภูมิของมันสามารถถูกกำหนดได้โดยการเลี้ยวเบนของรังสีเอกซ์ ในโครงสร้าง โปรตีนที่หดตัวและโปรตีนอื่นๆ โซ่จะยาวขึ้นและมีโซ่ที่พับเล็กน้อยหลายอันวางอยู่ใกล้ๆ เกิดเป็นไฟบริล ในทางกลับกันไฟบริลจะพับเป็นรูปแบบที่ใหญ่ขึ้น - เส้นใย อย่างไรก็ตาม โปรตีนส่วนใหญ่ในสารละลายจะมีรูปร่างเป็นทรงกลม โดยโซ่จะขดเป็นทรงกลมเหมือนกับเส้นด้ายที่อยู่ในลูกบอล พลังงานอิสระที่มีการกำหนดค่านี้มีน้อยมาก เนื่องจากกรดอะมิโนที่ไม่ชอบน้ำ ("กันน้ำ") ถูกซ่อนอยู่ภายในทรงกลม และกรดอะมิโนที่ชอบน้ำ ("ดึงดูดน้ำ") อยู่บนพื้นผิว โปรตีนหลายชนิดเป็นสารเชิงซ้อนของสายโพลีเปปไทด์หลายสาย โครงสร้างนี้เรียกว่าโครงสร้างควอเทอร์นารีของโปรตีน ตัวอย่างเช่น โมเลกุลของฮีโมโกลบินประกอบด้วยหน่วยย่อย 4 หน่วย ซึ่งแต่ละหน่วยเป็นโปรตีนทรงกลม โปรตีนเชิงโครงสร้างเนื่องจากการกำหนดค่าเชิงเส้น ทำให้เกิดเส้นใยที่มีความต้านทานแรงดึงสูงมาก ในขณะที่การกำหนดค่าแบบทรงกลมทำให้โปรตีนสามารถเข้าสู่ปฏิกิริยาเฉพาะกับสารประกอบอื่นๆ ได้ บนพื้นผิวของทรงกลม เมื่อวางโซ่อย่างถูกต้อง โพรงที่มีรูปร่างบางอย่างจะปรากฏขึ้นซึ่งมีกลุ่มสารเคมีที่ทำปฏิกิริยาอยู่ หากโปรตีนเป็นเอนไซม์ โมเลกุลของสารบางชนิดซึ่งมักจะมีขนาดเล็กกว่าอีกโมเลกุลหนึ่งก็จะเข้าไปในช่องดังกล่าว เช่นเดียวกับกุญแจที่เข้าไปในตัวล็อค ในกรณีนี้การกำหนดค่าของเมฆอิเล็กตรอนของโมเลกุลจะเปลี่ยนไปภายใต้อิทธิพลของกลุ่มเคมีที่อยู่ในโพรงและสิ่งนี้บังคับให้มันทำปฏิกิริยาในลักษณะใดลักษณะหนึ่ง ด้วยวิธีนี้เอนไซม์จะกระตุ้นปฏิกิริยา โมเลกุลของแอนติบอดียังมีโพรงซึ่งสารแปลกปลอมหลายชนิดจับกันและทำให้ไม่เป็นอันตราย แบบจำลอง "ล็อคและกุญแจ" ซึ่งอธิบายอันตรกิริยาของโปรตีนกับสารประกอบอื่นๆ ช่วยให้เราเข้าใจความจำเพาะของเอนไซม์และแอนติบอดี เช่น ความสามารถในการทำปฏิกิริยากับสารประกอบบางชนิดเท่านั้น โปรตีนในสิ่งมีชีวิตประเภทต่างๆ โปรตีนที่ทำหน้าที่เหมือนกันในพืชและสัตว์ต่างสายพันธุ์ จึงมีชื่อเดียวกันก็มีโครงสร้างที่คล้ายคลึงกัน อย่างไรก็ตาม มีลำดับกรดอะมิโนที่แตกต่างกันบ้าง เนื่องจากสปีชีส์แตกต่างจากบรรพบุรุษร่วมกัน กรดอะมิโนบางชนิดในบางตำแหน่งจะถูกแทนที่ด้วยการกลายพันธุ์ของกรดอะมิโนชนิดอื่น การกลายพันธุ์ที่เป็นอันตรายที่ทำให้เกิดโรคทางพันธุกรรมจะถูกกำจัดโดยการคัดเลือกโดยธรรมชาติ แต่การกลายพันธุ์ที่เป็นประโยชน์หรืออย่างน้อยก็อาจยังคงอยู่ได้ ยิ่งสองสายพันธุ์อยู่ใกล้กันก็จะพบความแตกต่างในโปรตีนน้อยลง โปรตีนบางชนิดเปลี่ยนแปลงได้ค่อนข้างเร็ว ส่วนโปรตีนบางชนิดได้รับการอนุรักษ์ไว้เป็นอย่างดี อย่างหลังรวมถึง ตัวอย่างเช่น ไซโตโครม ซี ซึ่งเป็นเอนไซม์ทางเดินหายใจที่พบในสิ่งมีชีวิตส่วนใหญ่ ในมนุษย์และลิงชิมแปนซี ลำดับกรดอะมิโนของมันเหมือนกัน แต่ในไซโตโครมซีของข้าวสาลี มีเพียง 38% ของกรดอะมิโนเท่านั้นที่แตกต่างกัน แม้ว่าจะเปรียบเทียบมนุษย์กับแบคทีเรีย แต่ก็ยังสามารถสังเกตเห็นความคล้ายคลึงกันของไซโตโครม ซี (ความแตกต่างส่งผลต่อกรดอะมิโน 65%) แม้ว่าบรรพบุรุษร่วมของแบคทีเรียและมนุษย์จะอาศัยอยู่บนโลกเมื่อประมาณสองพันล้านปีก่อนก็ตาม ปัจจุบัน การเปรียบเทียบลำดับกรดอะมิโนมักใช้เพื่อสร้างต้นไม้สายวิวัฒนาการ (วงศ์) ซึ่งสะท้อนถึงความสัมพันธ์เชิงวิวัฒนาการระหว่างสิ่งมีชีวิตต่างๆ การเสียสภาพโมเลกุลโปรตีนที่สังเคราะห์ขึ้นเมื่อพับแล้วจะได้ลักษณะเฉพาะของมัน อย่างไรก็ตาม โครงสร้างนี้สามารถถูกทำลายได้โดยการให้ความร้อน โดยการเปลี่ยน pH โดยการสัมผัสกับตัวทำละลายอินทรีย์ และแม้กระทั่งโดยการเขย่าสารละลายจนกระทั่งฟองปรากฏบนพื้นผิว โปรตีนที่ถูกดัดแปลงในลักษณะนี้เรียกว่าถูกทำให้เสียสภาพ มันสูญเสียกิจกรรมทางชีวภาพและมักจะไม่ละลายน้ำ ตัวอย่างที่รู้จักกันดีของโปรตีนที่ถูกทำลาย ได้แก่ ไข่ต้มหรือวิปครีม โปรตีนขนาดเล็กที่มีกรดอะมิโนเพียงประมาณร้อยตัวเท่านั้นที่สามารถเปลี่ยนสภาพใหม่ได้ เช่น รับการกำหนดค่าเดิมอีกครั้ง แต่โปรตีนส่วนใหญ่ก็กลายเป็นกลุ่มโซ่โพลีเปปไทด์ที่พันกันและไม่สามารถคืนโครงสร้างเดิมได้ ปัญหาหลักประการหนึ่งในการแยกโปรตีนออกฤทธิ์คือความไวต่อการสูญเสียสภาพธรรมชาติอย่างมาก คุณสมบัติของโปรตีนนี้พบว่ามีประโยชน์ในการถนอมอาหาร กล่าวคือ อุณหภูมิสูงจะทำให้เอนไซม์ของจุลินทรีย์เสื่อมสภาพอย่างถาวร และจุลินทรีย์จะตาย การสังเคราะห์โปรตีนเพื่อสังเคราะห์โปรตีน สิ่งมีชีวิตต้องมีระบบเอนไซม์ที่สามารถรวมกรดอะมิโนหนึ่งเข้ากับอีกกรดหนึ่งได้ จำเป็นต้องมีแหล่งข้อมูลเพื่อพิจารณาว่าควรรวมกรดอะมิโนชนิดใด เนื่องจากมีโปรตีนในร่างกายหลายพันชนิด และแต่ละชนิดประกอบด้วยกรดอะมิโนหลายร้อยชนิดโดยเฉลี่ย ข้อมูลที่ต้องการจึงต้องมีมหาศาลอย่างแท้จริง มันถูกจัดเก็บ (คล้ายกับวิธีการจัดเก็บการบันทึกบนเทปแม่เหล็ก) ในโมเลกุลกรดนิวคลีอิกที่ประกอบเป็นยีน ดูเพิ่มเติมพันธุกรรม; กรดนิวคลีอิก การกระตุ้นเอนไซม์สายโพลีเปปไทด์ที่สังเคราะห์จากกรดอะมิโนไม่ใช่โปรตีนในรูปแบบสุดท้ายเสมอไป เอนไซม์จำนวนมากถูกสังเคราะห์ขึ้นก่อนเป็นสารตั้งต้นที่ไม่ใช้งานและจะเริ่มทำงานหลังจากที่เอนไซม์ตัวอื่นกำจัดกรดอะมิโนหลายตัวที่ปลายด้านหนึ่งของสายโซ่เท่านั้น เอนไซม์ย่อยอาหารบางชนิด เช่น ทริปซิน ถูกสังเคราะห์ในรูปแบบที่ไม่ใช้งานนี้ เอนไซม์เหล่านี้ถูกกระตุ้นในระบบทางเดินอาหารอันเป็นผลมาจากการกำจัดส่วนปลายของโซ่ออก ฮอร์โมนอินซูลินซึ่งเป็นโมเลกุลในรูปแบบที่ออกฤทธิ์ประกอบด้วยสายสั้นสองสายถูกสังเคราะห์ในรูปแบบของสายโซ่เดียวที่เรียกว่า โปรอินซูลิน จากนั้นส่วนตรงกลางของสายโซ่นี้จะถูกเอาออก และชิ้นส่วนที่เหลือจะจับกันเป็นโมเลกุลของฮอร์โมนที่ทำงานอยู่ โปรตีนเชิงซ้อนจะเกิดขึ้นหลังจากกลุ่มสารเคมีเฉพาะเจาะจงติดกับโปรตีนเท่านั้น และการเติมนี้มักต้องใช้เอนไซม์ด้วย การไหลเวียนของเมตาบอลิซึมหลังจากให้กรดอะมิโนจากสัตว์ที่มีฉลากไอโซโทปกัมมันตรังสีคาร์บอน ไนโตรเจน หรือไฮโดรเจน ฉลากดังกล่าวจะถูกรวมเข้ากับโปรตีนอย่างรวดเร็ว หากกรดอะมิโนที่มีฉลากหยุดเข้าสู่ร่างกาย ปริมาณของฉลากในโปรตีนจะเริ่มลดลง การทดลองเหล่านี้แสดงให้เห็นว่าโปรตีนที่ได้จะไม่คงอยู่ในร่างกายจนกว่าจะสิ้นสุดชีวิต ทั้งหมดนี้ มีข้อยกเว้นบางประการ อยู่ในสถานะไดนามิก โดยแตกตัวเป็นกรดอะมิโนอยู่ตลอดเวลา แล้วจึงสังเคราะห์อีกครั้ง โปรตีนบางชนิดจะสลายตัวเมื่อเซลล์ตายและถูกทำลาย สิ่งนี้เกิดขึ้นตลอดเวลา เช่น มีเซลล์เม็ดเลือดแดงและเซลล์เยื่อบุผิวเรียงรายอยู่บริเวณผิวด้านในของลำไส้ นอกจากนี้การสลายและการสังเคราะห์โปรตีนยังเกิดขึ้นในเซลล์ที่มีชีวิตด้วย น่าแปลกที่ไม่ค่อยมีใครรู้เรื่องการสลายโปรตีนมากกว่าการสังเคราะห์ อย่างไรก็ตาม เป็นที่ชัดเจนว่าการสลายเกี่ยวข้องกับเอนไซม์โปรตีโอไลติกที่คล้ายคลึงกับเอนไซม์ที่สลายโปรตีนให้เป็นกรดอะมิโนในระบบทางเดินอาหาร ครึ่งชีวิตของโปรตีนที่แตกต่างกันจะแตกต่างกันไปตั้งแต่หลายชั่วโมงจนถึงหลายเดือน ข้อยกเว้นเพียงอย่างเดียวคือโมเลกุลคอลลาเจน เมื่อสร้างแล้ว พวกมันจะคงตัวและไม่มีการต่ออายุหรือเปลี่ยนใหม่ อย่างไรก็ตาม เมื่อเวลาผ่านไป คุณสมบัติบางอย่างจะเปลี่ยนไป โดยเฉพาะความยืดหยุ่น และเนื่องจากไม่ได้เกิดใหม่ จึงส่งผลให้เกิดการเปลี่ยนแปลงตามอายุ เช่น ปรากฏริ้วรอยบนผิวหนัง โปรตีนสังเคราะห์นักเคมีได้เรียนรู้มานานแล้วว่าจะทำปฏิกิริยาโพลีเมอไรเซชันของกรดอะมิโน แต่กรดอะมิโนจะถูกนำมารวมกันในลักษณะที่ไม่เป็นระเบียบ ดังนั้น ผลิตภัณฑ์ที่เกิดจากปฏิกิริยาโพลีเมอไรเซชันดังกล่าวจึงมีความคล้ายคลึงกับธรรมชาติเพียงเล็กน้อย จริงอยู่ที่เป็นไปได้ที่จะรวมกรดอะมิโนตามลำดับซึ่งทำให้สามารถรับโปรตีนที่มีฤทธิ์ทางชีวภาพบางชนิดได้โดยเฉพาะอินซูลิน กระบวนการนี้ค่อนข้างซับซ้อน และด้วยวิธีนี้ จึงเป็นไปได้ที่จะได้รับเฉพาะโปรตีนที่มีโมเลกุลประกอบด้วยกรดอะมิโนประมาณร้อยตัวเท่านั้น เป็นการดีกว่าที่จะสังเคราะห์หรือแยกลำดับนิวคลีโอไทด์ของยีนที่สอดคล้องกับลำดับกรดอะมิโนที่ต้องการ และจากนั้นนำยีนนี้เข้าไปในแบคทีเรีย ซึ่งจะผลิตผลิตภัณฑ์ที่ต้องการในปริมาณมากโดยการจำลองแบบ อย่างไรก็ตามวิธีนี้ก็มีข้อเสียเช่นกัน ดูเพิ่มเติมพันธุวิศวกรรม. โปรตีนและโภชนาการเมื่อโปรตีนในร่างกายแตกตัวเป็นกรดอะมิโน กรดอะมิโนเหล่านี้จึงสามารถนำมาใช้สังเคราะห์โปรตีนได้อีกครั้ง ในขณะเดียวกัน กรดอะมิโนเองก็อาจถูกทำลายได้ ดังนั้นจึงไม่สามารถนำกลับมาใช้ใหม่ได้ทั้งหมด เป็นที่ชัดเจนว่าในระหว่างการเจริญเติบโต การตั้งครรภ์ และการรักษาบาดแผล การสังเคราะห์โปรตีนจะต้องเกินกว่าการสลาย ร่างกายสูญเสียโปรตีนบางส่วนอย่างต่อเนื่อง เหล่านี้เป็นโปรตีนของเส้นผม เล็บ และชั้นผิวของผิวหนัง ดังนั้นในการสังเคราะห์โปรตีน สิ่งมีชีวิตแต่ละชนิดจะต้องได้รับกรดอะมิโนจากอาหาร แหล่งที่มาของกรดอะมิโนพืชสีเขียวสังเคราะห์กรดอะมิโนทั้งหมด 20 ชนิดที่พบในโปรตีนจากคาร์บอนไดออกไซด์ น้ำ และแอมโมเนียหรือไนเตรต แบคทีเรียหลายชนิดยังสามารถสังเคราะห์กรดอะมิโนเมื่อมีน้ำตาล (หรือบางส่วนที่เทียบเท่า) และไนโตรเจนคงที่ แต่ท้ายที่สุดแล้วน้ำตาลก็จะได้รับจากพืชสีเขียว สัตว์มีความสามารถจำกัดในการสังเคราะห์กรดอะมิโน พวกเขาได้รับกรดอะมิโนจากการกินพืชสีเขียวหรือสัตว์อื่น ๆ ในระบบทางเดินอาหารโปรตีนที่ถูกดูดซึมจะถูกแบ่งออกเป็นกรดอะมิโนส่วนหลังถูกดูดซึมและจากโปรตีนเหล่านี้ก็จะถูกสร้างขึ้นโดยมีลักษณะเฉพาะของสิ่งมีชีวิตที่กำหนด โปรตีนที่ถูกดูดซึมจะไม่รวมอยู่ในโครงสร้างของร่างกายเช่นนี้ ข้อยกเว้นเพียงอย่างเดียวคือในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมหลายชนิด แอนติบอดีของมารดาบางชนิดสามารถส่งผ่านรกไปยังกระแสเลือดของทารกในครรภ์ได้อย่างสมบูรณ์ และผ่านทางน้ำนมแม่ (โดยเฉพาะในสัตว์เคี้ยวเอื้อง) สามารถถ่ายโอนไปยังทารกแรกเกิดได้ทันทีหลังคลอด ความต้องการโปรตีนเห็นได้ชัดว่าเพื่อรักษาชีวิตร่างกายจะต้องได้รับโปรตีนจากอาหารจำนวนหนึ่ง อย่างไรก็ตาม ขอบเขตของความต้องการนี้ขึ้นอยู่กับปัจจัยหลายประการ ร่างกายต้องการอาหารทั้งเป็นแหล่งพลังงาน (แคลอรี่) และเป็นวัตถุดิบในการสร้างโครงสร้าง ความต้องการพลังงานมาเป็นอันดับแรก ซึ่งหมายความว่าเมื่อมีคาร์โบไฮเดรตและไขมันน้อยในอาหาร โปรตีนในอาหารจะไม่ถูกใช้เพื่อการสังเคราะห์โปรตีนของตัวเอง แต่เป็นแหล่งแคลอรี่ ในระหว่างการอดอาหารเป็นเวลานาน แม้แต่โปรตีนของคุณเองก็ยังถูกใช้เพื่อตอบสนองความต้องการพลังงาน หากมีคาร์โบไฮเดรตเพียงพอในอาหารก็สามารถลดการบริโภคโปรตีนได้ ความสมดุลของไนโตรเจน โดยเฉลี่ยประมาณ 16% ของมวลโปรตีนทั้งหมดคือไนโตรเจน เมื่อกรดอะมิโนที่มีอยู่ในโปรตีนถูกทำลาย ไนโตรเจนที่มีอยู่ในโปรตีนจะถูกขับออกจากร่างกายทางปัสสาวะ และ (ในระดับที่น้อยกว่า) จะออกทางอุจจาระในรูปของสารประกอบไนโตรเจนต่างๆ ดังนั้นจึงสะดวกที่จะใช้ตัวบ่งชี้ เช่น ความสมดุลของไนโตรเจน เพื่อประเมินคุณภาพของสารอาหารที่เป็นโปรตีน เช่น ความแตกต่าง (เป็นกรัม) ระหว่างปริมาณไนโตรเจนที่เข้าสู่ร่างกายกับปริมาณไนโตรเจนที่ขับออกมาต่อวัน หากได้รับสารอาหารตามปกติในผู้ใหญ่ ปริมาณเหล่านี้จะเท่ากัน ในสิ่งมีชีวิตที่กำลังเติบโตปริมาณไนโตรเจนที่ถูกขับออกมาจะน้อยกว่าปริมาณที่ได้รับนั่นคือ ยอดคงเหลือเป็นบวก หากขาดโปรตีนในอาหาร ความสมดุลจะเป็นลบ หากมีแคลอรี่เพียงพอในอาหาร แต่ไม่มีโปรตีนในร่างกาย ร่างกายจะประหยัดโปรตีน ในเวลาเดียวกัน เมแทบอลิซึมของโปรตีนจะช้าลง และการใช้กรดอะมิโนในการสังเคราะห์โปรตีนซ้ำ ๆ จะเกิดขึ้นอย่างมีประสิทธิภาพสูงสุดเท่าที่จะเป็นไปได้ อย่างไรก็ตาม การสูญเสียเป็นสิ่งที่หลีกเลี่ยงไม่ได้ และสารประกอบไนโตรเจนยังคงถูกขับออกทางปัสสาวะและบางส่วนอยู่ในอุจจาระ ปริมาณไนโตรเจนที่ถูกขับออกจากร่างกายต่อวันระหว่างการอดโปรตีนสามารถใช้เป็นตัวชี้วัดการขาดโปรตีนในแต่ละวันได้ เป็นเรื่องปกติที่จะสรุปได้ว่าการแนะนำปริมาณโปรตีนที่เทียบเท่ากับการขาดสารอาหารนี้เข้าสู่อาหารจะทำให้สามารถคืนสมดุลของไนโตรเจนได้ อย่างไรก็ตามนี่ไม่เป็นความจริง หลังจากได้รับโปรตีนในปริมาณนี้ ร่างกายจะเริ่มใช้กรดอะมิโนอย่างมีประสิทธิภาพน้อยลง ดังนั้นจึงจำเป็นต้องมีโปรตีนเพิ่มเติมบางส่วนเพื่อคืนสมดุลของไนโตรเจน หากปริมาณโปรตีนในอาหารเกินความจำเป็นในการรักษาสมดุลของไนโตรเจน ก็ดูเหมือนจะไม่มีอันตรายใดๆ กรดอะมิโนส่วนเกินถูกใช้เป็นแหล่งพลังงานเพียงอย่างเดียว ตัวอย่างที่โดดเด่นเป็นพิเศษคือ ชาวเอสกิโมบริโภคคาร์โบไฮเดรตเพียงเล็กน้อยและมากกว่าปริมาณโปรตีนประมาณ 10 เท่าที่จำเป็นต่อการรักษาสมดุลของไนโตรเจน อย่างไรก็ตาม ในกรณีส่วนใหญ่ การใช้โปรตีนเป็นแหล่งพลังงานไม่มีประโยชน์ เนื่องจากคาร์โบไฮเดรตในปริมาณที่กำหนดสามารถผลิตแคลอรี่ได้มากกว่าโปรตีนในปริมาณเท่ากัน ในประเทศยากจน ผู้คนได้รับแคลอรี่จากคาร์โบไฮเดรตและบริโภคโปรตีนในปริมาณน้อยที่สุด หากร่างกายได้รับแคลอรี่ตามจำนวนที่ต้องการในรูปของผลิตภัณฑ์ที่ไม่ใช่โปรตีน ปริมาณโปรตีนขั้นต่ำเพื่อให้แน่ใจว่าจะรักษาสมดุลของไนโตรเจนได้ประมาณ 30 กรัมต่อวัน โปรตีนจำนวนมากนี้มีอยู่ในขนมปังสี่แผ่นหรือนม 0.5 ลิตร โดยปกติแล้วจำนวนที่มากกว่าเล็กน้อยจะถือว่าเหมาะสมที่สุด แนะนำให้ใช้ 50 ถึง 70 กรัม กรดอะมิโนที่จำเป็นจนถึงขณะนี้ถือว่าโปรตีนโดยรวม ในขณะเดียวกัน เพื่อให้การสังเคราะห์โปรตีนเกิดขึ้น จะต้องมีกรดอะมิโนที่จำเป็นทั้งหมดอยู่ในร่างกาย ร่างกายของสัตว์นั้นสามารถสังเคราะห์กรดอะมิโนบางชนิดได้ พวกมันถูกเรียกว่าทดแทนได้เพราะไม่จำเป็นต้องมีอยู่ในอาหาร - สิ่งสำคัญคือปริมาณโปรตีนโดยรวมซึ่งเป็นแหล่งของไนโตรเจนก็เพียงพอแล้ว ดังนั้นหากมีการขาดแคลนกรดอะมิโนที่ไม่จำเป็น ร่างกายก็สามารถสังเคราะห์กรดอะมิโนเหล่านี้ได้โดยที่กรดอะมิโนที่มีอยู่ส่วนเกินจะหมดไป กรดอะมิโน “จำเป็น” ที่เหลือไม่สามารถสังเคราะห์ได้ และต้องส่งเข้าสู่ร่างกายผ่านทางอาหาร สิ่งสำคัญสำหรับมนุษย์ ได้แก่ วาลีน ลิวซีน ไอโซลิวซีน ธรีโอนีน เมไทโอนีน ฟีนิลอะลานีน ทริปโตเฟน ฮิสทิดีน ไลซีน และอาร์จินีน (ถึงแม้อาร์จินีนสามารถสังเคราะห์ในร่างกายได้ แต่ก็จัดเป็นกรดอะมิโนจำเป็นเนื่องจากไม่สามารถผลิตได้ในปริมาณที่เพียงพอในทารกแรกเกิดและเด็กที่กำลังเติบโต ในทางกลับกัน กรดอะมิโนบางส่วนจากอาหารเหล่านี้อาจกลายเป็นสิ่งจำเป็นสำหรับผู้ใหญ่ใน วัยผู้ใหญ่) นี่คือรายการกรดอะมิโนที่จำเป็นในสัตว์มีกระดูกสันหลังอื่นๆ และแม้แต่แมลงโดยประมาณ คุณค่าทางโภชนาการของโปรตีนมักจะถูกกำหนดโดยการให้อาหารแก่หนูที่กำลังเติบโตและติดตามการเพิ่มน้ำหนักของสัตว์ คุณค่าทางโภชนาการของโปรตีนคุณค่าทางโภชนาการของโปรตีนนั้นพิจารณาจากกรดอะมิโนจำเป็นที่ขาดมากที่สุด ลองอธิบายเรื่องนี้ด้วยตัวอย่าง โปรตีนในร่างกายของเรามีโดยเฉลี่ยประมาณ ทริปโตเฟน 2% (โดยน้ำหนัก) สมมติว่าอาหารประกอบด้วยโปรตีน 10 กรัมที่มีทริปโตเฟน 1% และมีกรดอะมิโนจำเป็นอื่นๆ เพียงพอ ในกรณีของเรา โปรตีนที่ไม่สมบูรณ์ 10 กรัมจะเทียบเท่ากับโปรตีนที่สมบูรณ์ 5 กรัม ส่วนที่เหลืออีก 5 กรัมสามารถใช้เป็นแหล่งพลังงานได้เท่านั้น โปรดทราบว่าเนื่องจากในทางปฏิบัติแล้วกรดอะมิโนไม่ได้ถูกเก็บไว้ในร่างกาย และเพื่อให้การสังเคราะห์โปรตีนเกิดขึ้น กรดอะมิโนทั้งหมดจะต้องมีอยู่พร้อมๆ กัน จึงสามารถตรวจพบผลของการบริโภคกรดอะมิโนที่จำเป็นได้ก็ต่อเมื่อกรดอะมิโนทั้งหมดครบถ้วนเท่านั้น เข้าสู่ร่างกายไปพร้อมๆ กัน องค์ประกอบโดยเฉลี่ยของโปรตีนจากสัตว์ส่วนใหญ่ใกล้เคียงกับองค์ประกอบโดยเฉลี่ยของโปรตีนในร่างกายมนุษย์ ดังนั้นเราจึงไม่น่าจะเผชิญกับการขาดกรดอะมิโนหากอาหารของเราอุดมไปด้วยอาหาร เช่น เนื้อสัตว์ ไข่ นม และชีส อย่างไรก็ตาม มีโปรตีน เช่น เจลาติน (ผลิตภัณฑ์จากการทำลายคอลลาเจน) ซึ่งมีกรดอะมิโนที่จำเป็นน้อยมาก โปรตีนจากพืชถึงแม้จะดีกว่าเจลาตินในแง่นี้ แต่ก็มีกรดอะมิโนที่จำเป็นต่ำเช่นกัน มีไลซีนและทริปโตเฟนต่ำเป็นพิเศษ อย่างไรก็ตาม การรับประทานอาหารมังสวิรัติเพียงอย่างเดียวไม่ถือเป็นอันตรายแต่อย่างใด เว้นแต่จะบริโภคโปรตีนจากพืชในปริมาณที่มากกว่าเล็กน้อย ซึ่งเพียงพอที่จะให้กรดอะมิโนที่จำเป็นแก่ร่างกาย พืชมีโปรตีนมากที่สุดในเมล็ด โดยเฉพาะในเมล็ดข้าวสาลีและพืชตระกูลถั่วต่างๆ ยอดอ่อน เช่น หน่อไม้ฝรั่ง ก็อุดมไปด้วยโปรตีนเช่นกัน โปรตีนสังเคราะห์ในอาหาร.โดยการเติมกรดอะมิโนจำเป็นสังเคราะห์หรือโปรตีนที่อุดมด้วยกรดอะมิโนจำนวนเล็กน้อยลงในโปรตีนที่ไม่สมบูรณ์ เช่น โปรตีนข้าวโพด คุณค่าทางโภชนาการของโปรตีนอย่างหลังก็จะเพิ่มขึ้นได้อย่างมีนัยสำคัญ กล่าวคือ จึงเพิ่มปริมาณโปรตีนที่บริโภค ความเป็นไปได้อีกอย่างหนึ่งคือการเจริญเติบโตของแบคทีเรียหรือยีสต์บนปิโตรเลียมไฮโดรคาร์บอนโดยเติมไนเตรตหรือแอมโมเนียเป็นแหล่งไนโตรเจน โปรตีนจากจุลินทรีย์ที่ได้รับในลักษณะนี้สามารถทำหน้าที่เป็นอาหารสำหรับสัตว์ปีกหรือปศุสัตว์ หรือมนุษย์สามารถบริโภคได้โดยตรง วิธีที่สามที่ใช้กันอย่างแพร่หลายใช้สรีรวิทยาของสัตว์เคี้ยวเอื้อง ในสัตว์เคี้ยวเอื้องในส่วนแรกของกระเพาะอาหารเรียกว่า กระเพาะรูเมนนั้นอาศัยอยู่โดยแบคทีเรียและโปรโตซัวรูปแบบพิเศษที่เปลี่ยนโปรตีนจากพืชที่ไม่สมบูรณ์ให้เป็นโปรตีนจุลินทรีย์ที่สมบูรณ์ยิ่งขึ้น และในทางกลับกัน หลังจากการย่อยและการดูดซึมก็จะกลายเป็นโปรตีนจากสัตว์ ยูเรียซึ่งเป็นสารประกอบที่มีไนโตรเจนสังเคราะห์ราคาถูกสามารถเติมลงในอาหารสัตว์ได้ จุลินทรีย์ที่อาศัยอยู่ในกระเพาะรูเมนใช้ยูเรียไนโตรเจนเพื่อเปลี่ยนคาร์โบไฮเดรต (ซึ่งมีมากกว่านั้นในอาหาร) ให้เป็นโปรตีน ประมาณหนึ่งในสามของไนโตรเจนทั้งหมดในอาหารสัตว์อาจอยู่ในรูปของยูเรีย ซึ่งโดยพื้นฐานแล้วหมายถึงการสังเคราะห์ทางเคมีของโปรตีนในระดับหนึ่ง ในสหรัฐอเมริกา วิธีการนี้มีบทบาทสำคัญในการได้รับโปรตีนวิธีหนึ่ง วรรณกรรม
กิจกรรมทางแสงของกรดอะมิโน
กรดอะมิโนทั้งหมดยกเว้นไกลซีนมีอะตอมของคาร์บอนไครัลและสามารถเกิดขึ้นได้ในรูปของอีแนนทิโอเมอร์:
รูปแบบ Enantiomeric หรือ anitipod แบบใช้แสงมีดัชนีการหักเหของแสงที่แตกต่างกันและค่าสัมประสิทธิ์การสูญพันธุ์ของฟันกรามที่แตกต่างกัน (ไดโครอิซึมแบบวงกลม) สำหรับส่วนประกอบโพลาไรซ์แบบวงกลมซ้ายและขวาของแสงโพลาไรซ์เชิงเส้น พวกมันหมุนระนาบการแกว่งของแสงโพลาไรซ์เชิงเส้นในมุมเท่ากัน แต่ไปในทิศทางตรงกันข้าม การหมุนเกิดขึ้นในลักษณะที่ส่วนประกอบแสงทั้งสองชิ้นผ่านตัวกลางที่มีปฏิกิริยาทางแสงด้วยความเร็วที่ต่างกันและในเวลาเดียวกันก็เปลี่ยนเฟส
จากมุมการหมุน b ที่กำหนดบนโพลาริมิเตอร์ จะสามารถกำหนดการหมุนเฉพาะได้
โดยที่ c คือความเข้มข้นของสารละลาย l คือความหนาของชั้น ซึ่งก็คือความยาวของท่อโพลาริมิเตอร์
การหมุนของโมเลกุลก็ใช้เช่นกัน นั่นคือ [b] เรียกว่า 1 โมล
ควรสังเกตว่าการพึ่งพาการหมุนด้วยแสงกับความเข้มข้นมีความสำคัญต่อการประมาณครั้งแรกเท่านั้น ในภูมิภาค c=1h2 ค่าที่เกี่ยวข้องแทบจะไม่ขึ้นอยู่กับการเปลี่ยนแปลงความเข้มข้น
หากใช้แสงโพลาไรซ์เชิงเส้นที่มีความยาวคลื่นแปรผันอย่างต่อเนื่องในการวัดการหมุนของโมเลกุลของสารประกอบที่มีฤทธิ์ทางแสง จะได้สเปกตรัมลักษณะเฉพาะ ในกรณีที่ค่าของการหมุนของโมเลกุลเพิ่มขึ้นตามความยาวคลื่นที่ลดลง ผลกระทบของฝ้ายที่เป็นบวกจะพูดถึงในกรณีตรงกันข้ามซึ่งเป็นค่าลบ ผลกระทบที่มีนัยสำคัญอย่างยิ่งจะสังเกตได้ที่ความยาวคลื่นซึ่งสอดคล้องกับค่าสูงสุดของแถบการดูดกลืนแสงของอิแนนทิโอเมอร์ที่เกี่ยวข้อง: สัญญาณของการเปลี่ยนแปลงการหมุน ปรากฏการณ์นี้เรียกว่าการกระจายตัวของการหมุนด้วยแสง (ORD) พร้อมด้วยไดโครอิซึมแบบวงกลม (CD) ถูกนำมาใช้ในการศึกษาโครงสร้างของสารประกอบที่ออกฤทธิ์ทางแสง
รูปที่ 1 แสดงเส้นโค้ง ORR ของ L- และ D-อะลานีน และรูปที่ 2 แสดงสเปกตรัม CD ของ D- และ L-เมไทโอนีน ตำแหน่งและขนาดของการหมุนของแถบคาร์บอนิลในพื้นที่ 200–210 นาโนเมตรขึ้นอยู่กับค่า pH อย่างมาก สำหรับกรดอะมิโนทั้งหมด เป็นที่ยอมรับกันว่าการกำหนดค่า L แสดงผลฝ้ายที่เป็นบวก และการกำหนดค่า D ให้เอฟเฟกต์ฝ้ายที่เป็นลบ
รูปที่ 1.
รูปที่ 2.
โครงสร้างและโครงสร้างของกรดอะมิโน
การกำหนดค่าของกรดอะมิโนที่เป็นโปรตีนมีความสัมพันธ์กับ D-glucose; แนวทางนี้เสนอโดยอี. ฟิชเชอร์ในปี พ.ศ. 2434 ในสูตรของ Fischer เชิงพื้นที่ องค์ประกอบทดแทนที่อะตอมคาร์บอนไครัลจะมีตำแหน่งที่สอดคล้องกับโครงร่างสัมบูรณ์ของพวกมัน รูปนี้แสดงสูตรของ D- และ L-alanine
โครงร่างของฟิสเชอร์ในการกำหนดโครงร่างของกรดอะมิโนใช้ได้กับกรดอะมิโน b - amino ทั้งหมดที่มีอะตอมของ chiral b - carbon
จากรูปก็ชัดเจนว่า ล-กรดอะมิโนสามารถเป็นแบบ dextrorotatory (+) หรือ levorotatory (-) ขึ้นอยู่กับลักษณะของอนุมูล กรดอะมิโนบีส่วนใหญ่ที่พบในธรรมชาติได้แก่ ล-แถว. ของพวกเขา เอแนนทิโอมอร์ฟ, เช่น. ดี-กรดอะมิโนถูกสังเคราะห์โดยจุลินทรีย์เท่านั้น และเรียกว่า " กรดอะมิโน" ที่ไม่เป็นธรรมชาติ.
ตามระบบการตั้งชื่อ (RS, S) กรด "ธรรมชาติ" หรือกรด L-amino ส่วนใหญ่มีโครงสร้างเป็น S
ในภาพสองมิติสำหรับ D- และ L-isomers ยอมรับลำดับการจัดเรียงองค์ประกอบย่อยที่แน่นอน กรดดีอะมิโนมีหมู่คาร์บอกซิลอยู่ด้านบน ตามด้วยหมู่อะมิโน สายด้านข้าง และอะตอมไฮโดรเจนตามเข็มนาฬิกา กรดแอล-อะมิโนมีลำดับของสารทดแทนที่กลับกัน โดยมีสายโซ่ด้านข้างอยู่ด้านล่างเสมอ
กรดอะมิโน ธรีโอนีน ไอโซลิวซีน และไฮดรอกซีโพรลีน มีจุดศูนย์กลางของไคราลิตี 2 จุด
ในปัจจุบัน การกำหนดโครงร่างสัมบูรณ์ของกรดอะมิโนดำเนินการทั้งโดยใช้การวิเคราะห์การเลี้ยวเบนรังสีเอกซ์และวิธีการเอนไซม์ ตลอดจนโดยการศึกษาสเปกตรัม CD และ ODS
สำหรับกรดอะมิโนบางชนิด มีความสัมพันธ์ระหว่างโครงสร้างและรสชาติ เช่น L-Trp, L-Phe, L-Tyr, L-Leu มีรสขม และ D-enantiomers มีรสหวาน รสหวานของไกลซีนเป็นที่รู้กันมานานแล้ว เกลือโมโนโซเดียมของกรดกลูตามิก - โมโนโซเดียมกลูตาเมต - เป็นหนึ่งในผู้ให้บริการที่สำคัญที่สุดในด้านคุณภาพรสชาติที่ใช้ในอุตสาหกรรมอาหาร เป็นที่น่าสนใจที่จะทราบว่าอนุพันธ์ไดเปปไทด์ของกรดแอสปาร์ติกและฟีนิลอะลานีนมีรสหวานเข้มข้น ในช่วงไม่กี่ปีที่ผ่านมา สเตอริโอเคมีของกรดอะมิโนได้รับการพัฒนาไปในทิศทางของการศึกษาปัญหาโครงสร้างเป็นหลัก การศึกษาโดยใช้วิธีการทางกายภาพต่างๆ โดยเฉพาะอย่างยิ่งสเปกโทรสโกปีเรโซแนนซ์แม่เหล็กนิวเคลียร์ความละเอียดสูง (NMR) แสดงให้เห็นว่าองค์ประกอบแทนที่บนอะตอม b และ c ของกรดอะมิโนชอบที่จะอยู่ในรูปแบบบางอย่าง NMR สเปกโทรสโกปีสามารถใช้เพื่อวิเคราะห์โครงสร้างทั้งในสถานะโซลิดและในสารละลาย การวิเคราะห์เชิงโครงสร้างให้ข้อมูลที่สำคัญเกี่ยวกับพฤติกรรมเชิงโครงสร้างของโปรตีนและเปปไทด์
ไอโซเมอริซึมของกรดอะมิโน ขึ้นอยู่กับตำแหน่งของหมู่อะมิโน
ขึ้นอยู่กับตำแหน่งของหมู่อะมิโนที่สัมพันธ์กับอะตอมของคาร์บอนที่ 2, α-, β-, γ- และกรดอะมิโนอื่น ๆ มีความโดดเด่น
อะลานีนในรูปแบบα-และβ
สำหรับร่างกายของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม กรด α-amino มีลักษณะเฉพาะมากที่สุด
ไอโซเมอริซึมโดยการกำหนดค่าสัมบูรณ์
ขึ้นอยู่กับการกำหนดค่าสัมบูรณ์ของโมเลกุล รูปแบบ D และ L จะแตกต่างกัน ความแตกต่างระหว่างไอโซเมอร์สัมพันธ์กับตำแหน่งสัมพัทธ์ของกลุ่มแทนที่ทั้งสี่ซึ่งอยู่ที่จุดยอดของจัตุรมุขในจินตนาการ ซึ่งศูนย์กลางคืออะตอมของคาร์บอนในตำแหน่ง α มีกลุ่มสารเคมีที่เป็นไปได้เพียงสองกลุ่มที่อยู่รอบๆ
โปรตีนของสิ่งมีชีวิตใดๆ มีสเตอริโอไอโซเมอร์เพียงตัวเดียว สำหรับสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม กรดแอล-อะมิโน
อะลานีนในรูปแบบ L และ D
อย่างไรก็ตาม ไอโซเมอร์แบบออปติคัลสามารถผ่านกระบวนการที่ไม่ใช่เอนไซม์ได้เอง การแข่งขัน, เช่น. รูปตัว L จะเปลี่ยนเป็นรูปตัว D
ดังที่คุณทราบจัตุรมุขเป็นโครงสร้างที่ค่อนข้างแข็งซึ่งเป็นไปไม่ได้ที่จะเคลื่อนจุดยอดโดยพลการ
ในทำนองเดียวกัน สำหรับโมเลกุลที่สร้างขึ้นจากอะตอมของคาร์บอน โครงสร้างของโมเลกุลกลีเซอรอลดีไฮด์ที่สร้างขึ้นโดยใช้การวิเคราะห์การเลี้ยวเบนของรังสีเอกซ์จะถูกใช้เป็นโครงร่างมาตรฐาน เป็นที่ยอมรับกันมากที่สุดว่า ออกซิไดซ์สูงอะตอมของคาร์บอน (ในไดอะแกรมอยู่ด้านบน) ที่เกี่ยวข้อง อสมมาตรอะตอมคาร์บอน อะตอมที่ถูกออกซิไดซ์ดังกล่าวในโมเลกุล กลีเซอรอลดีไฮด์หมู่อัลดีไฮด์ทำหน้าที่ อะลานีน– กลุ่ม COUN อะตอมไฮโดรเจนในคาร์บอนที่ไม่สมมาตรอยู่ในตำแหน่งเดียวกับในกลีเซอราลดีไฮด์
ในเนื้อฟันซึ่งเป็นโปรตีนของเคลือบฟัน มีอัตราการเกิด racemization ของ L-aspartate อยู่ที่ 0.10% ต่อปี เมื่อสร้างฟันในเด็ก จะใช้เฉพาะ L-aspartate เท่านั้น คุณลักษณะนี้ทำให้สามารถกำหนดอายุของผู้ที่มีอายุเกินร้อยปีได้หากต้องการ สำหรับซากฟอสซิล เมื่อใช้วิธีไอโซโทปรังสี จะใช้การหาค่า racemization ของกรดอะมิโนในโปรตีนด้วย
การแบ่งไอโซเมอร์ตามกิจกรรมทางแสง
ตามกิจกรรมทางแสงกรดอะมิโนจะถูกแบ่งออกเป็นมือขวาและมือซ้าย
การมีอยู่ของอะตอม α-คาร์บอนที่ไม่สมมาตร (ศูนย์กลางไครัล) ในกรดอะมิโนทำให้สามารถจัดเรียงกลุ่มสารเคมีรอบๆ ได้เพียงสองกลุ่มเท่านั้น สิ่งนี้นำไปสู่ความแตกต่างพิเศษระหว่างสารจากกัน กล่าวคือ การเปลี่ยนแปลง ทิศทางการหมุนของระนาบของแสงโพลาไรซ์ผ่านการแก้ปัญหา มุมการหมุนถูกกำหนดโดยใช้โพลาริมิเตอร์ ตามมุมของการหมุน ไอโซเมอร์แบบ dextrorotatory (+) และ levorotatory (–) มีความโดดเด่น
สารประกอบทางชีวภาพตามธรรมชาติเกือบทั้งหมดที่มีศูนย์กลางไครัลจะพบได้ในรูปแบบสเตอริโอไอโซเมอร์รูปแบบเดียวเท่านั้น - D หรือ L ยกเว้นไกลซีนซึ่งไม่มีอะตอมคาร์บอนไม่สมมาตร กรดอะมิโนทั้งหมดที่ประกอบเป็นโมเลกุลโปรตีนคือ L-สเตอริโอไอโซเมอร์ ข้อสรุปนี้ได้มาจากการศึกษาทางเคมีที่ดำเนินการอย่างรอบคอบหลายครั้ง โดยเปรียบเทียบคุณสมบัติทางแสงของกรดอะมิโนกับพฤติกรรมในปฏิกิริยาเคมี ด้านล่างนี้เราจะเห็นว่ากรด D-amino บางชนิดพบได้ในธรรมชาติของสิ่งมีชีวิตเช่นกัน แต่กรด D-amino ไม่เคยเป็นส่วนหนึ่งของโปรตีนเลย
การมีอยู่ของกรดอะมิโน L-stereoisomers ในโปรตีนนั้นค่อนข้างน่าทึ่งเนื่องจากปฏิกิริยาเคมีทั่วไปที่ใช้สำหรับการสังเคราะห์สารประกอบที่มีอะตอมของคาร์บอนไม่สมมาตรจะผลิตผลิตภัณฑ์ที่ไม่ทำงานทางแสงเสมอ สิ่งนี้เกิดขึ้นเนื่องจากในปฏิกิริยาเคมีทั่วไปทั้ง D- และ L-stereoisomers เกิดขึ้นในอัตราเดียวกัน ผลลัพธ์ที่ได้คือส่วนผสมราซิมิกหรือราซีเมต ซึ่งเป็นส่วนผสมที่เท่ากันของไอโซเมอร์ D และ L ซึ่งไม่ได้หมุนระนาบของโพลาไรเซชันไปในทิศทางใดทิศทางหนึ่ง ของผสมราซิมิกสามารถแยกออกเป็นไอโซเมอร์ D และ L โดยใช้วิธีการที่ใช้แรงงานมากโดยขึ้นอยู่กับความแตกต่างในคุณสมบัติทางกายภาพของสเตอริโอไอโซเมอร์ ในที่สุด D- และ L-ไอโซเมอร์ที่แยกออกจากกันจะกลับคืนสู่ของผสมราซิมิกในที่สุด (ดูเอกสารแนบ 5 -2)
ภาคผนวก 5-2 วิธีการ ระบุอายุของบุคคลโดยใช้เคมีของกรดอะมิโน
ไอโซเมอร์เชิงแสงของกรดอะมิโนเกิดราซีไมเซชันที่ไม่ใช่เอนไซม์ได้ช้ามากและเกิดขึ้นเองได้ ดังนั้นในช่วงเวลาที่ยาวนานมาก ไอโซเมอร์ L หรือ D บริสุทธิ์จึงสามารถเปลี่ยนเป็นส่วนผสมที่เท่ากันของไอโซเมอร์ D และ L ได้ การเกิดราซิไมเซชันของกรด L-อะมิโนแต่ละตัวที่อุณหภูมิที่กำหนดเกิดขึ้นที่อัตราหนึ่ง เหตุการณ์นี้สามารถใช้เพื่อกำหนดอายุของคนและสัตว์หรือซากฟอสซิลของสิ่งมีชีวิตได้ ตัวอย่างเช่น ในโปรตีนเนื้อฟันซึ่งพบในเคลือบฟันแข็งของฟัน แอล-แอสพาร์เทตจะเกิดการแข่งกันที่อุณหภูมิร่างกายมนุษย์ในอัตราต่อปีตามธรรมชาติ ในเด็กในช่วงที่เกิดฟัน เนื้อฟันจะมีเพียง L-aspartate เท่านั้น คุณสามารถแยกเนื้อฟันออกจากฟันซี่เดียวและตรวจวัดปริมาณ D-aspartate ได้ การวิเคราะห์ดังกล่าวดำเนินการกับเนื้อฟันของผู้อยู่อาศัยในหมู่บ้านบนภูเขาของเอกวาดอร์ ซึ่งหลายคนถือว่าอายุมากเกินไป เนื่องจากในบางกรณีเป็นเรื่องที่น่าสงสัย จึงมีการใช้การทดสอบ Racemization เพื่อการตรวจสอบ ซึ่งปรากฏว่าค่อนข้างแม่นยำ ดังนั้น สำหรับผู้หญิงอายุ 97 ปีซึ่งมีการบันทึกอายุ ตามการทดสอบ อายุจึงถูกกำหนดไว้ที่ 99 ปี
การทดสอบที่ดำเนินการกับซากฟอสซิลของสัตว์ยุคก่อนประวัติศาสตร์ เช่น ช้าง โลมา และหมี แสดงให้เห็นว่าข้อมูลที่ได้จากวิธีนี้สอดคล้องกับผลลัพธ์ของการหาอายุโดยพิจารณาจากอัตราการสลายตัวของไอโซโทปกัมมันตภาพรังสี
เซลล์ที่มีชีวิตมีความสามารถพิเศษในการสังเคราะห์กรด L-amino โดยใช้เอนไซม์ที่มีความจำเพาะต่อสเตอริโอ ความจำเพาะของเอนไซม์เหล่านี้เกิดจากลักษณะที่ไม่สมมาตรของศูนย์กลางที่ทำงานอยู่ ด้านล่างเราจะเห็นว่าโครงสร้างสามมิติที่เป็นลักษณะเฉพาะของโปรตีนเนื่องจากมีกิจกรรมทางชีวภาพที่หลากหลายเกิดขึ้นก็ต่อเมื่อกรดอะมิโนทั้งหมดที่รวมอยู่ในองค์ประกอบนั้นเป็นของซีรีย์สเตอริโอเคมีเดียวกัน