Aminoacidul nu are activitate optică. Proprietățile fizico-chimice ale aminoacizilor
aminoacizi
aminoacizi
aminoacizi
o clasă de compuși organici care conțin grupări carboxil (-COOH) și amino (-NH2); au proprietățile atât ale acizilor, cât și ale bazelor. Ele participă la metabolismul substanțelor azotate din toate organismele (compusul inițial din biosinteza hormonilor, vitaminelor, mediatorilor, pigmenților, bazelor purinice și pirimidinice, alcaloizii etc.). Există peste 150 de aminoacizi naturali.Aproximativ 20 de aminoacizi esențiali servesc ca unități monomerice din care sunt construite toate proteinele (ordinea de includere a aminoacizilor în ele este determinată de codul genetic). Majoritatea microorganismelor și plantelor sintetizează aminoacizii de care au nevoie; Animalele și oamenii nu sunt capabili să producă așa-numiții aminoacizi esențiali obținuți din alimente. S-a stăpânit sinteza industrială (chimică și microbiologică) a unui număr de aminoacizi utilizați pentru fortificarea alimentelor, furajelor și ca produse inițiale pentru producerea de poliamide, coloranți și medicamente.
AMINOACIZI
AMINOACIZI, organici (carboxilici ( cm. ACIZI CARBOXILICI)) acizi care conțin o grupare amino (- NH 2). Participă la metabolismul proteinelor și carbohidraților, la formarea de compuși importanți pentru organisme (de exemplu, purine ( cm. BAZE PURINE) și baze pirimidinice ( cm. BAZE PIRIMIDINICE), care fac parte integrantă din acizii nucleici ( cm. ACIZI NUCLEICI)), fac parte din hormoni ( cm. HORMONI), vitamine ( cm. VITAMINE), alcaloizi ( cm. ALCALOIZI), pigmenți ( cm. PIGMENTI (în biologie)), toxine ( cm. TOXINE), antibiotice ( cm. ANTIBIOTICE), etc.; Dihidroxifenilalanina (DOPA) și acidul g-aminobutiric servesc ca intermediari în transmiterea impulsurilor nervoase ( cm. IMPULS NERVOS). Aproximativ 300 de aminoacizi diferiți se găsesc în celulele și țesuturile organismelor vii, dar doar 20 dintre ei servesc ca unități (monomeri) din care sunt construite peptidele ( cm. PEPTIDE) și proteine ( cm. PROTEINE (compuși organici)) ale tuturor organismelor (de aceea se numesc aminoacizi proteici). Secvența de localizare a acestor aminoacizi în proteine este codificată în secvența de nucleotide ( cm. NUCLEOTIDE) ale genelor corespunzătoare (vezi Codul genetic ( cm. COD GENETIC)). Aminoacizii rămași se găsesc atât sub formă de molecule libere, cât și sub formă legată. Mulți dintre aminoacizi se găsesc numai în anumite organisme și există alții care se găsesc doar într-una dintre marea varietate de organisme descrise. Istoria descoperirii aminoacizilor Primul aminoacid este asparagina ( cm. ASPARAGINA) - a fost descoperită în 1806, ultimul dintre aminoacizii găsiți în proteine este treonina ( cm. Treonina) - a fost identificat în 1938. Fiecare aminoacid are un nume banal (tradițional), uneori este asociat cu sursa izolării. De exemplu, sparanghelul a fost descoperit pentru prima dată în sparanghel (sparagus), acid glutamic - în gluten (din engleză gluten - gluten) de grâu, glicina a fost numită pentru gustul său dulce (din grecescul glykys - dulce). Structura și proprietățile aminoacizilor Formula generală de structură a oricărui aminoacid poate fi reprezentată după cum urmează: gruparea carboxil (- COOH) și gruparea amino (- NH 2 ) sunt conectate la același atom de carbon a (atomii sunt numărați din grupa carboxil folosind literele ale alfabetului grecesc - a, b, g etc.). Aminoacizii diferă în structura grupului lateral, sau a lanțului lateral (radical R), care au dimensiuni, forme, reactivitate diferite, determină solubilitatea aminoacizilor în mediu apos și sarcina lor electrică. Și numai prolină ( cm. PROLINE) gruparea laterală este atașată nu numai de atomul de carbon a, ci și de gruparea amino, rezultând formarea unei structuri ciclice. Într-un mediu neutru și în cristale, α-aminoacizii există ca bipolari sau zwitterioni ( cm. IONI ZWITTER). Prin urmare, de exemplu, formula aminoacidului glicină - NH 2 -CH 2 -COOH - ar fi mai corectă să se scrie ca NH 3 + -CH 2 -COO -. Numai în cel mai simplu aminoacid din structură - glicina - un atom de hidrogen acționează ca un radical. Pentru aminoacizii rămași, toți cei patru substituenți de la atomul de carbon a sunt diferiți (adică, atomul de carbon de carbon a este asimetric). Prin urmare, acești aminoacizi au activitate optică ( cm. ACTIVITATE OPTICA (capata de a roti planul luminii polarizate) si poate exista sub forma a doi izomeri optici - L (stangaci) si D (dreapta). Cu toate acestea, toți aminoacizii naturali sunt L-aminoacizi. Excepțiile includ D-izomerii acidului glutamic ( cm. ACID GLUTAMIC), alanină ( cm. ALANINA), valină ( cm. VALINĂ), fenilalanină ( cm. FENILALANINĂ), leucină ( cm. LEUCINA) și o serie de alți aminoacizi care se găsesc în peretele celular al bacteriilor; aminoacizii conformației D fac parte din unele antibiotice peptidice ( cm. ANTIBIOTICE) (inclusiv actinomicine, bacitracină, gramicidine ( cm. GRAMICIDINE) A și S), alcaloizi ( cm. ALCALOIZI) din ergot etc. Clasificarea aminoacizilor Aminoacizii care alcătuiesc proteinele sunt clasificați în funcție de caracteristicile grupurilor lor laterale. De exemplu, pe baza relației lor cu apa la valori biologice ale pH-ului (aproximativ pH 7,0), aminoacizii nepolari sau hidrofobi se disting de polari sau hidrofili. În plus, dintre aminoacizii polari se disting cei neutri (neîncărcați); conțin o grupare acidă (grupare carboxil) și o grupare bazică (grupare amino). Dacă într-un aminoacid este prezentă mai mult de una dintre grupele de mai sus, atunci acestea se numesc acide și, respectiv, bazice. Majoritatea microorganismelor și plantelor creează toți aminoacizii de care au nevoie din molecule mai simple. În schimb, organismele animale nu pot sintetiza unii dintre aminoacizii de care au nevoie. Ei trebuie să primească astfel de aminoacizi în formă finită, adică cu alimente. Prin urmare, pe baza valorii nutriționale, aminoacizii sunt împărțiți în esențiali și neesențiali. Aminoacizii esențiali pentru oameni includ valina ( cm. VALINĂ), treonină ( cm. Treonina), triptofan ( cm. TRIPTOFAN), fenilalanina ( cm. FENILALANINĂ), metionină ( cm. METIONINĂ), lizină ( cm. LISINA), leucina ( cm. LEUCINĂ), izoleucină ( cm. ISOLEUCINĂ), iar pentru copii histidină ( cm. HISTIDINĂ) și arginină ( cm. ARGININA). Lipsa oricăruia dintre aminoacizii esențiali din organism duce la tulburări metabolice, creștere și dezvoltare mai lentă. Unele proteine conțin aminoacizi rari (nestandard), care sunt formați prin diferite transformări chimice ale grupurilor laterale ale aminoacizilor obișnuiți în timpul sintezei proteinelor pe ribozomi sau după finalizarea acesteia (așa-numita modificare post-translațională a proteinelor) (vezi proteine ( cm. PROTEINE (compuși organici))). De exemplu, în compoziția de colagen ( cm. COLAGEN) (proteina țesutului conjunctiv) include hidroxiprolina și hidroxilizina, care sunt derivați ai prolinei și, respectiv, lizinei; în proteina musculară miozina ( cm. MYOSIN) este prezentă metillizină; numai în proteina elastina ( cm. ELASTIN) conține un derivat de lizină - demozină. Utilizarea aminoacizilor Aminoacizii sunt folosiți pe scară largă ca aditivi alimentari ( cm. SUPLIMENTE NUTRITIONALE). De exemplu, hrana animalelor de fermă este îmbogățită cu lizină, triptofan, treonină și metionină; adăugarea de sare de sodiu a acidului glutamic (glutamat monosodic) dă un număr de produse un gust de carne. În amestec sau separat, aminoacizii sunt utilizați în medicină, inclusiv pentru tulburări metabolice și boli ale sistemului digestiv, pentru unele boli ale sistemului nervos central (acizii g-aminobutiric și glutamic, DOPA). Aminoacizii sunt folosiți la fabricarea medicamentelor, coloranților, în industria parfumurilor, în producția de detergenți, fibre și pelicule sintetice etc. Pentru nevoi casnice și medicale, aminoacizii se obțin cu ajutorul microorganismelor prin așa-numitele sinteza microbiologica ( cm. SINTEZĂ MICROBIOLOGICĂ) (lizină, triptofan, treonină); sunt izolate și din hidrolizate de proteine naturale (prolină ( cm. PROLINĂ), cisteină ( cm. CISTEINĂ), arginină ( cm. ARGININA), histidină ( cm. HISTIDINA)). Dar cele mai promițătoare sunt metodele mixte de producție, care combină metode de sinteză chimică și utilizarea enzimelor ( cm. ENZIME).
PROTEINE
(proteine), o clasă de compuși complecși care conțin azot, cei mai caracteristici și importanți (împreună cu acizii nucleici) componente ale materiei vii. Proteinele îndeplinesc funcții numeroase și variate. Majoritatea proteinelor sunt enzime care catalizează reacțiile chimice. Mulți hormoni care reglează procesele fiziologice sunt și proteine. Proteinele structurale precum colagenul și cheratina sunt principalele componente ale țesutului osos, părului și unghiilor. Proteinele contractile musculare au capacitatea de a-și schimba lungimea utilizând energia chimică pentru a efectua lucrări mecanice. Proteinele includ anticorpi care leagă și neutralizează substanțele toxice. Unele proteine care pot răspunde la influențe externe (lumină, miros) servesc drept receptori în simțurile care percep iritația. Multe proteine situate în interiorul celulei și pe membrana celulară îndeplinesc funcții de reglare. În prima jumătate a secolului al XIX-lea. mulți chimiști, și printre ei în primul rând J. von Liebig, au ajuns treptat la concluzia că proteinele reprezintă o clasă specială de compuși azotați. Denumirea de „proteine” (din grecescul protos – primul) a fost propusă în 1840 de chimistul olandez G. Mulder. PROPRIETĂȚI FIZICE Proteinele sunt albe în stare solidă, dar incolore în soluție, cu excepția cazului în care poartă un fel de grup cromofor (colorat), cum ar fi hemoglobina. Solubilitatea în apă a diferitelor proteine variază foarte mult. De asemenea, se modifică în funcție de pH și de concentrația sărurilor din soluție, astfel încât este posibil să se selecteze condițiile în care o proteină va precipita selectiv în prezența altor proteine. Această metodă de „sărare” este utilizată pe scară largă pentru izolarea și purificarea proteinelor. Proteina purificată precipită adesea din soluție sub formă de cristale. În comparație cu alți compuși, greutatea moleculară a proteinelor este foarte mare - de la câteva mii la multe milioane de daltoni. Prin urmare, în timpul ultracentrifugării, proteinele sunt sedimentate și la rate diferite. Datorită prezenței grupurilor încărcate pozitiv și negativ în moleculele de proteine, acestea se mișcă cu viteze diferite și într-un câmp electric. Aceasta este baza electroforezei, o metodă folosită pentru a izola proteinele individuale din amestecuri complexe. Purificarea proteinelor se realizează și prin cromatografie. PROPRIETĂȚI CHIMICE Structura. Proteinele sunt polimeri, adică molecule construite ca lanțuri din unități sau subunități monomerice repetate, al căror rol este jucat de a-aminoacizi. Formula generală a aminoacizilor
<="" div="" style="border-style: none;">unde R este un atom de hidrogen sau o grupare organică. O moleculă proteică (lanț polipeptidic) poate consta doar dintr-un număr relativ mic de aminoacizi sau câteva mii de unități monomerice. Combinația de aminoacizi într-un lanț este posibilă deoarece fiecare dintre ei are două grupe chimice diferite: o grupare amino bazică, NH2, și o grupare carboxil acidă, COOH. Ambele grupări sunt atașate la un atom de carbon. Gruparea carboxil a unui aminoacid poate forma o legătură amidă (peptidă) cu gruparea amino a altui aminoacid:
<="" div="" style="border-style: none;">După ce doi aminoacizi au fost legați în acest fel, lanțul poate fi extins prin adăugarea unui al treilea la al doilea aminoacid și așa mai departe. După cum se poate observa din ecuația de mai sus, atunci când se formează o legătură peptidică, este eliberată o moleculă de apă. În prezența acizilor, alcalinelor sau a enzimelor proteolitice, reacția se desfășoară în direcția opusă: lanțul polipeptidic este împărțit în aminoacizi cu adăugarea de apă. Această reacție se numește hidroliză. Hidroliza are loc spontan și este necesară energie pentru a conecta aminoacizii într-un lanț polipeptidic. O grupare carboxil și o grupare amidă (sau o grupare imidă similară în cazul aminoacidului prolina) sunt prezente în toți aminoacizii, dar diferențele dintre aminoacizi sunt determinate de natura grupului sau „lanțului lateral”. care este desemnat mai sus prin litera R. Rolul catenei laterale poate fi jucat de un atom de hidrogen, cum ar fi aminoacidul glicina, și de o grupare voluminoasă, cum ar fi histidina și triptofanul. Unele lanțuri laterale sunt inerte din punct de vedere chimic, în timp ce altele sunt semnificativ reactive. Pot fi sintetizați multe mii de aminoacizi diferiți și mulți aminoacizi diferiți apar în natură, dar pentru sinteza proteinelor se folosesc doar 20 de tipuri de aminoacizi: alanină, arginină, asparagină, acid aspartic, valină, histidină, glicină, glutamină, glutamic. acid, izoleucină, leucină, lizină, metionină, prolină, serină, tirozină, treonină, triptofan, fenilalanină și cisteină (în proteine, cisteina poate fi prezentă ca dimer - cistina). Adevărat, unele proteine conțin și alți aminoacizi în plus față de cei douăzeci care apar în mod regulat, dar ele sunt formate ca urmare a modificării unuia dintre cei douăzeci enumerați după ce a fost inclus în proteină. Activitate optică. Toți aminoacizii, cu excepția glicinei, au patru grupe diferite atașate la atomul de carbon a. Din punct de vedere al geometriei, patru grupuri diferite pot fi atașate în două moduri și, în consecință, există două configurații posibile, sau doi izomeri, legați unul de celălalt așa cum este un obiect cu imaginea sa în oglindă, adică. ca mâna stângă spre dreapta. O configurație se numește stângaci sau stângaci (L), iar cealaltă dreptaci sau dextrogitori (D) deoarece cei doi izomeri diferă în direcția de rotație a planului luminii polarizate. Doar L-aminoacizii se găsesc în proteine (excepția este glicina; aceasta poate fi găsită doar într-o singură formă, deoarece două dintre cele patru grupe ale sale sunt aceleași) și toți sunt activi optic (pentru că există un singur izomer). D-aminoacizii sunt rari în natură; se găsesc în unele antibiotice și în peretele celular al bacteriilor.
ATOMUL DE CARBON ASIMMETRIC din molecula de aminoacid este reprezentat aici sub forma unei bile plasate în centrul unui tetraedru. Aranjamentul prezentat al celor patru grupări substituente corespunde caracteristicii de configurație L a tuturor aminoacizilor naturali.
Secvența de aminoacizi. Aminoacizii dintr-un lanț polipeptidic nu sunt aranjați aleatoriu, ci într-o anumită ordine fixă, iar această ordine determină funcțiile și proprietățile proteinei. Variând ordinea celor 20 de tipuri de aminoacizi, puteți crea un număr mare de proteine diferite, la fel cum puteți crea multe texte diferite din literele alfabetului. În trecut, determinarea secvenței de aminoacizi a unei proteine a durat adesea câțiva ani. Determinarea directă este încă o sarcină destul de intensivă în muncă, deși au fost create dispozitive care permit efectuarea acesteia în mod automat. De obicei, este mai ușor să determinați secvența de nucleotide a genei corespunzătoare și să deduceți secvența de aminoacizi a proteinei din aceasta. Până în prezent, secvențele de aminoacizi a multor sute de proteine au fost deja determinate. Funcțiile proteinelor descifrate sunt de obicei cunoscute, iar acest lucru ajută la imaginarea posibilelor funcții ale proteinelor similare formate, de exemplu, în neoplasmele maligne. Proteine complexe. Proteinele care constau numai din aminoacizi sunt numite simple. Deseori, totuși, un atom de metal sau un compus chimic care nu este un aminoacid este atașat la lanțul polipeptidic. Astfel de proteine sunt numite complexe. Un exemplu este hemoglobina: conține porfirina de fier, care îi determină culoarea roșie și îi permite să acționeze ca purtător de oxigen. Denumirile majorității proteinelor complexe indică natura grupelor atașate: glicoproteinele conțin zaharuri, lipoproteinele conțin grăsimi. Dacă activitatea catalitică a unei enzime depinde de grupul atașat, atunci se numește grup protetic. Adesea, o vitamină joacă rolul unui grup protetic sau face parte din unul. Vitamina A, de exemplu, atașată la una dintre proteinele din retină, determină sensibilitatea acesteia la lumină. Structura terțiară. Ceea ce este important nu este atât secvența de aminoacizi a proteinei în sine (structura primară), cât și modul în care este așezată în spațiu. De-a lungul întregii lungimi a lanțului polipeptidic, ionii de hidrogen formează legături regulate de hidrogen, care îi conferă forma unui helix sau strat (structură secundară). Din combinarea unor astfel de elice și straturi, apare o formă compactă de ordinul următor - structura terțiară a proteinei. În jurul legăturilor care țin unitățile monomerice ale lanțului, sunt posibile rotații la unghiuri mici. Prin urmare, din punct de vedere pur geometric, numărul de configurații posibile pentru orice lanț polipeptidic este infinit de mare. În realitate, fiecare proteină există în mod normal într-o singură configurație, determinată de secvența sa de aminoacizi. Această structură nu este rigidă, pare să „respire” - fluctuează în jurul unei anumite configurații medii. Circuitul este pliat într-o configurație în care energia liberă (capacitatea de a produce lucru) este minimă, la fel cum un arc eliberat se comprimă doar într-o stare corespunzătoare energiei libere minime. Adesea, o parte a lanțului este strâns legată de cealaltă prin legături disulfurice (-S-S-) între două reziduuri de cisteină. Acesta este, parțial, motivul pentru care cisteina joacă un rol deosebit de important printre aminoacizi. Complexitatea structurii proteinelor este atât de mare încât nu este încă posibil să se calculeze structura terțiară a unei proteine, chiar dacă secvența ei de aminoacizi este cunoscută. Dar dacă este posibil să se obțină cristale de proteine, atunci structura sa terțiară poate fi determinată prin difracție de raze X. În proteinele structurale, contractile și în alte proteine, lanțurile sunt alungite și câteva lanțuri ușor pliate aflate în apropiere formează fibrile; fibrilele, la rândul lor, se pliază în formațiuni mai mari - fibre. Cu toate acestea, majoritatea proteinelor în soluție au o formă globulară: lanțurile sunt înfășurate într-un glob, ca firele într-o minge. Energia liberă cu această configurație este minimă, deoarece aminoacizii hidrofobi („resplători de apă”) sunt ascunși în interiorul globului, iar aminoacizii hidrofili („atrage apa”) sunt pe suprafața acestuia. Multe proteine sunt complexe ale mai multor lanțuri polipeptidice. Această structură se numește structura cuaternară a proteinei. Molecula de hemoglobină, de exemplu, constă din patru subunități, fiecare dintre ele fiind o proteină globulară. Proteinele structurale, datorită configurației lor liniare, formează fibre care au o rezistență la tracțiune foarte mare, în timp ce configurația globulară permite proteinelor să intre în interacțiuni specifice cu alți compuși. Pe suprafața globului, când lanțurile sunt așezate corect, apar cavități de o anumită formă în care se află grupuri chimice reactive. Dacă proteina este o enzimă, atunci o altă moleculă, de obicei mai mică, a unei substanțe intră într-o astfel de cavitate, la fel cum o cheie intră într-o lacăt; în acest caz, configurația norului de electroni al moleculei se modifică sub influența grupărilor chimice situate în cavitate, iar acest lucru îl forțează să reacționeze într-un anumit mod. În acest fel, enzima catalizează reacția. Moleculele de anticorpi au, de asemenea, cavități în care se leagă diferite substanțe străine și sunt astfel făcute inofensive. Modelul „lacăt și cheie”, care explică interacțiunea proteinelor cu alți compuși, ne permite să înțelegem specificitatea enzimelor și anticorpilor, adică. capacitatea lor de a reacţiona numai cu anumiţi compuşi. Proteine în diferite tipuri de organisme. Proteinele care îndeplinesc aceeași funcție la diferite specii de plante și animale și, prin urmare, poartă același nume au, de asemenea, o configurație similară. Ele, totuși, diferă oarecum în secvența lor de aminoacizi. Pe măsură ce speciile se depărtează de un strămoș comun, unii aminoacizi în anumite poziții sunt înlocuiți de mutații cu alții. Mutațiile dăunătoare care provoacă boli ereditare sunt eliminate prin selecție naturală, dar cele benefice sau cel puțin neutre pot persista. Cu cât două specii sunt mai apropiate una de cealaltă, cu atât se găsesc mai puține diferențe în proteinele lor. Unele proteine se schimbă relativ repede, altele sunt foarte conservate. Acesta din urmă include, de exemplu, citocromul c, o enzimă respiratorie găsită în majoritatea organismelor vii. La oameni și la cimpanzei, secvențele sale de aminoacizi sunt identice, dar în citocromul c de grâu, doar 38% dintre aminoacizi au fost diferiți. Chiar și atunci când comparăm oameni și bacterii, asemănarea citocromului c (diferențele afectează 65% dintre aminoacizi) încă poate fi observată, deși strămoșul comun al bacteriilor și al oamenilor a trăit pe Pământ în urmă cu aproximativ două miliarde de ani. În zilele noastre, compararea secvențelor de aminoacizi este adesea folosită pentru a construi un arbore filogenetic (genealogic), care reflectă relațiile evolutive dintre diferite organisme. Denaturarea. Molecula de proteină sintetizată, pliabilă, capătă configurația sa caracteristică. Această configurație poate fi însă distrusă prin încălzire, prin modificarea pH-ului, prin expunerea la solvenți organici și chiar prin simpla agitare a soluției până când apar bule pe suprafața acesteia. O proteină modificată în acest fel se numește denaturată; își pierde activitatea biologică și devine de obicei insolubilă. Exemple binecunoscute de proteine denaturate sunt ouăle fierte sau frișca. Proteinele mici care conțin doar aproximativ o sută de aminoacizi sunt capabile de renaturare, adică. redobândiți configurația originală. Dar majoritatea proteinelor se transformă pur și simplu într-o masă de lanțuri polipeptidice încurcate și nu își restabilesc configurația anterioară. Una dintre principalele dificultăți în izolarea proteinelor active este sensibilitatea lor extremă la denaturare. Această proprietate a proteinelor își găsește o aplicație utilă în conservarea alimentelor: temperatura ridicată denaturează ireversibil enzimele microorganismelor, iar microorganismele mor. SINTEZA PROTEINEI Pentru a sintetiza proteine, un organism viu trebuie să aibă un sistem de enzime capabile să unească un aminoacid cu altul. De asemenea, este necesară o sursă de informații pentru a determina ce aminoacizi ar trebui combinați. Întrucât există mii de tipuri de proteine în organism și fiecare dintre ele constă în medie din câteva sute de aminoacizi, informațiile necesare trebuie să fie cu adevărat enorme. Este stocat (similar cu modul în care o înregistrare este stocată pe o bandă magnetică) în moleculele de acid nucleic care alcătuiesc genele. Vezi si EREDITATE; ACIZI NUCLEICI. Activarea enzimatică. Un lanț polipeptidic sintetizat din aminoacizi nu este întotdeauna o proteină în forma sa finală. Multe enzime sunt sintetizate mai întâi ca precursori inactivi și devin active numai după ce o altă enzimă elimină mai mulți aminoacizi la un capăt al lanțului. Unele dintre enzimele digestive, cum ar fi tripsina, sunt sintetizate în această formă inactivă; aceste enzime sunt activate în tractul digestiv ca urmare a îndepărtării fragmentului terminal al lanțului. Hormonul insulina, a cărei moleculă, în forma sa activă, este formată din două lanțuri scurte, este sintetizat sub forma unui lanț, așa-numitul. proinsulină. Partea de mijloc a acestui lanț este apoi îndepărtată, iar fragmentele rămase se leagă împreună pentru a forma molecula de hormon activ. Proteinele complexe se formează numai după ce o anumită grupă chimică este atașată la proteină, iar această atașare necesită adesea și o enzimă. Circulația metabolică. După hrănirea unui animal cu aminoacizi marcați cu izotopi radioactivi de carbon, azot sau hidrogen, eticheta este rapid încorporată în proteinele sale. Dacă aminoacizii marcați nu mai pătrund în organism, cantitatea de etichetă din proteine începe să scadă. Aceste experimente arată că proteinele rezultate nu sunt reținute în organism până la sfârșitul vieții. Toate, cu puține excepții, sunt într-o stare dinamică, descompunându-se constant în aminoacizi și apoi fiind sintetizate din nou. Unele proteine se descompun atunci când celulele mor și sunt distruse. Acest lucru se întâmplă tot timpul, de exemplu, cu celulele roșii din sânge și celulele epiteliale care căptușesc suprafața interioară a intestinului. În plus, descompunerea și resinteza proteinelor au loc și în celulele vii. Destul de ciudat, se știe mai puțin despre descompunerea proteinelor decât despre sinteza lor. Este clar, totuși, că defalcarea implică enzime proteolitice similare cu cele care descompun proteinele în aminoacizi în tractul digestiv. Timpul de înjumătățire al diferitelor proteine variază - de la câteva ore la multe luni. Singura excepție sunt moleculele de colagen. Odată formate, acestea rămân stabile și nu sunt reînnoite sau înlocuite. De-a lungul timpului, însă, unele dintre proprietățile lor se modifică, în special elasticitatea și, deoarece nu sunt reînnoite, acest lucru are ca rezultat anumite modificări legate de vârstă, cum ar fi apariția ridurilor pe piele. Proteine sintetice. Chimiștii au învățat de mult să polimerizeze aminoacizii, dar aminoacizii sunt combinați într-o manieră dezordonată, astfel încât produsele unei astfel de polimerizări se aseamănă puțin cu cele naturale. Adevărat, este posibilă combinarea aminoacizilor într-o ordine dată, ceea ce face posibilă obținerea unor proteine active biologic, în special insulină. Procesul este destul de complicat, iar în acest fel este posibil să se obțină doar acele proteine ale căror molecule conțin aproximativ o sută de aminoacizi. Este de preferat în schimb să se sintetizeze sau să izola secvența de nucleotide a unei gene corespunzătoare secvenței de aminoacizi dorite și apoi să se introducă această genă într-o bacterie, care va produce cantități mari din produsul dorit prin replicare. Această metodă are însă și dezavantajele sale. Vezi si INGINERIE GENETICĂ. PROTEINE ȘI NUTRIȚIE Când proteinele din organism sunt descompuse în aminoacizi, acești aminoacizi pot fi utilizați din nou pentru a sintetiza proteine. În același timp, aminoacizii înșiși sunt supuși defalcării, deci nu sunt complet reutilizați. De asemenea, este clar că în timpul creșterii, sarcinii și vindecării rănilor, sinteza proteinelor trebuie să depășească descompunerea. Organismul pierde continuu unele proteine; Acestea sunt proteinele părului, ale unghiilor și ale stratului de suprafață al pielii. Prin urmare, pentru a sintetiza proteine, fiecare organism trebuie să primească aminoacizi din alimente. Surse de aminoacizi. Plantele verzi sintetizează toți cei 20 de aminoacizi găsiți în proteine din CO2, apă și amoniac sau nitrați. Multe bacterii sunt, de asemenea, capabile să sintetizeze aminoacizi în prezența zahărului (sau a unui echivalent) și a azotului fixat, dar zahărul este în cele din urmă furnizat de plantele verzi. Animalele au o capacitate limitată de a sintetiza aminoacizi; obțin aminoacizi mâncând plante verzi sau alte animale. În tractul digestiv, proteinele absorbite sunt descompuse în aminoacizi, aceștia din urmă sunt absorbiți și din ele se construiesc proteinele caracteristice unui anumit organism. Niciuna dintre proteinele absorbite nu este încorporată în structurile corpului ca atare. Singura excepție este că la multe mamifere, unii anticorpi materni pot trece intacți prin placentă în fluxul sanguin fetal, iar prin laptele matern (în special la rumegătoare) pot fi transferați nou-născutului imediat după naștere. Necesarul de proteine. Este clar că pentru a menține viața organismul trebuie să primească o anumită cantitate de proteine din alimente. Cu toate acestea, amploarea acestei nevoi depinde de o serie de factori. Organismul are nevoie de hrană atât ca sursă de energie (calorii), cât și ca material pentru construirea structurilor sale. Nevoia de energie este pe primul loc. Aceasta înseamnă că atunci când există puțini carbohidrați și grăsimi în dietă, proteinele dietetice sunt folosite nu pentru sinteza propriilor proteine, ci ca sursă de calorii. În timpul postului prelungit, chiar și propriile proteine sunt folosite pentru a satisface nevoile energetice. Dacă în dietă există destui carbohidrați, atunci consumul de proteine poate fi redus. Bilanțul de azot. În medie cca. 16% din masa totală de proteine este azot. Atunci când aminoacizii conținuti în proteine sunt descompuse, azotul pe care îl conțin este excretat din organism prin urină și (într-o măsură mai mică) în fecale sub formă de diverși compuși azotați. Prin urmare, este convenabil să se utilizeze un indicator precum bilanțul de azot pentru a evalua calitatea nutriției proteice, de exemplu. diferența (în grame) dintre cantitatea de azot care intră în organism și cantitatea de azot excretată pe zi. Cu o alimentație normală la un adult, aceste cantități sunt egale. Într-un organism în creștere, cantitatea de azot excretată este mai mică decât cantitatea primită, adică. soldul este pozitiv. Dacă există o lipsă de proteine în dietă, echilibrul este negativ. Dacă în dietă există suficiente calorii, dar nu există proteine, organismul economisește proteine. În același timp, metabolismul proteic încetinește, iar utilizarea repetată a aminoacizilor în sinteza proteinelor are loc cu cea mai mare eficiență posibilă. Cu toate acestea, pierderile sunt inevitabile, iar compușii azotați sunt încă excretați în urină și parțial în fecale. Cantitatea de azot excretată din organism pe zi în timpul postului proteic poate servi ca măsură a deficienței zilnice de proteine. Este firesc să presupunem că prin introducerea în alimentație a unei cantități de proteine echivalente cu această deficiență, echilibrul de azot poate fi restabilit. Cu toate acestea, nu este. După ce a primit această cantitate de proteine, organismul începe să folosească aminoacizii mai puțin eficient, așa că este nevoie de niște proteine suplimentare pentru a restabili echilibrul de azot. Dacă cantitatea de proteine din dietă depășește ceea ce este necesar pentru a menține echilibrul de azot, atunci se pare că nu există niciun rău. Aminoacizii în exces sunt pur și simplu folosiți ca sursă de energie. Ca exemplu deosebit de izbitor, eschimosii consumă puțini carbohidrați și de aproximativ zece ori cantitatea de proteine necesară pentru a menține echilibrul de azot. În majoritatea cazurilor, totuși, utilizarea proteinelor ca sursă de energie nu este benefică, deoarece o anumită cantitate de carbohidrați poate produce mult mai multe calorii decât aceeași cantitate de proteine. În țările sărace, oamenii își iau caloriile din carbohidrați și consumă cantități minime de proteine. Dacă organismul primește numărul necesar de calorii sub formă de produse neproteice, atunci cantitatea minimă de proteine pentru a asigura menținerea echilibrului de azot este de cca. 30 g pe zi. Cam atât de multă proteină este conținută în patru felii de pâine sau 0,5 litri de lapte. Un număr puțin mai mare este de obicei considerat optim; Se recomandă 50 până la 70 g. Aminoacizi esentiali. Până acum, proteinele erau considerate ca un întreg. Între timp, pentru ca sinteza proteinelor să aibă loc, toți aminoacizii necesari trebuie să fie prezenți în organism. Corpul animalului însuși este capabil să sintetizeze unii dintre aminoacizi. Ele sunt numite înlocuibile deoarece nu trebuie neapărat să fie prezente în dietă - este important doar ca aportul total de proteine ca sursă de azot să fie suficient; apoi, dacă există un deficit de aminoacizi neesențiali, organismul îi poate sintetiza în detrimentul celor care sunt prezenți în exces. Restul de aminoacizi „esențiali” nu pot fi sintetizați și trebuie să fie furnizați organismului prin alimente. Esențiale pentru oameni sunt valina, leucina, izoleucina, treonina, metionina, fenilalanina, triptofanul, histidina, lizina și arginina. (Deși arginina poate fi sintetizată în organism, este clasificată ca un aminoacid esențial deoarece nu este produsă în cantități suficiente la nou-născuți și copiii în creștere. Pe de altă parte, unii dintre acești aminoacizi din alimente pot deveni inutili pentru un adult. persoană.) Această listă de aminoacizi esențiali aminoacizi sunt, de asemenea, aproximativ aceleași la alte vertebrate și chiar la insecte. Valoarea nutritivă a proteinelor este de obicei determinată prin hrănirea lor la șobolani în creștere și monitorizarea creșterii în greutate a animalelor. Valoarea nutritivă a proteinelor. Valoarea nutritivă a unei proteine este determinată de aminoacidul esențial care este cel mai deficitar. Să ilustrăm acest lucru cu un exemplu. Proteinele corpului nostru conțin în medie cca. 2% triptofan (în greutate). Să presupunem că dieta include 10 g de proteine care conțin 1% triptofan și că există destui alți aminoacizi esențiali în ea. În cazul nostru, 10 g din această proteină incompletă este în esență echivalent cu 5 g de proteină completă; restul de 5 g poate servi doar ca sursă de energie. Rețineți că, deoarece aminoacizii practic nu sunt stocați în organism și, pentru ca sinteza proteinelor să aibă loc, toți aminoacizii trebuie să fie prezenți în același timp, efectul aportului de aminoacizi esențiali poate fi detectat doar dacă toți intră în corp în același timp. Compoziția medie a majorității proteinelor animale este apropiată de compoziția medie a proteinelor din corpul uman, așa că este puțin probabil să ne confruntăm cu deficiența de aminoacizi dacă dieta noastră este bogată în alimente precum carne, ouă, lapte și brânză. Cu toate acestea, există proteine, precum gelatina (un produs al denaturarii colagenului), care conțin foarte puțini aminoacizi esențiali. Proteinele vegetale, deși sunt mai bune decât gelatina în acest sens, sunt și ele sărace în aminoacizi esențiali; Sunt deosebit de săraci în lizină și triptofan. Cu toate acestea, o dietă pur vegetariană nu poate fi considerată deloc dăunătoare, decât dacă consumă o cantitate ceva mai mare de proteine vegetale, suficientă pentru a furniza organismului aminoacizi esențiali. Plantele conțin cele mai multe proteine în semințele lor, în special în semințele de grâu și diferite leguminoase. Lăstarii tineri, cum ar fi sparanghelul, sunt, de asemenea, bogați în proteine. Proteine sintetice în dietă. Prin adăugarea unor cantități mici de aminoacizi esențiali sintetici sau proteine bogate în aminoacizi la proteinele incomplete, cum ar fi proteinele din porumb, valoarea nutrițională a acestora din urmă poate fi crescută semnificativ, de exemplu. crescând astfel cantitatea de proteine consumată. O altă posibilitate este să crească bacterii sau drojdii pe hidrocarburi petroliere cu adăugarea de nitrați sau amoniac ca sursă de azot. Proteina microbiană obținută în acest mod poate servi ca hrană pentru păsări de curte sau animale, sau poate fi consumată direct de oameni. A treia metodă, utilizată pe scară largă, utilizează fiziologia rumegătoarelor. La rumegătoare, în partea inițială a stomacului, așa-numitele. Rumenul este locuit de forme speciale de bacterii și protozoare care transformă proteinele vegetale incomplete în proteine microbiene mai complete, iar acestea, la rândul lor, după digestie și absorbție, se transformă în proteine animale. Ureea, un compus sintetic ieftin care conține azot, poate fi adăugată în hrana animalelor. Microorganismele care trăiesc în rumen folosesc azotul ureic pentru a transforma carbohidrații (din care sunt mult mai mulți în furaj) în proteine. Aproximativ o treime din tot azotul din hrana animalelor poate veni sub formă de uree, ceea ce înseamnă în esență, într-o anumită măsură, sinteza chimică a proteinelor. În SUA, această metodă joacă un rol important ca una dintre modalitățile de obținere a proteinelor. LITERATURĂ
Activitatea optică a aminoacizilor
Toți aminoacizii, cu excepția glicinei, conțin un atom de carbon chiral și pot apărea ca enantiomeri:
Formele enantiomerice sau anitipode optice au indici de refracție diferiți și coeficienți de extincție molară diferiți (dicroism circular) pentru componentele polarizate circular stânga și dreapta ale luminii polarizate liniar. Ele rotesc planul de oscilație al luminii polarizate liniare la unghiuri egale, dar în direcții opuse. Rotația are loc în așa fel încât ambele componente luminoase trec prin mediul optic activ la viteze diferite și, în același timp, se schimbă în fază.
Din unghiul de rotație b determinat pe polarimetru, se poate determina rotația specifică.
Unde c este concentrația soluției, l este grosimea stratului, adică lungimea tubului polarimetru.
Se folosește și rotația moleculară, adică [b] se referă la 1 mol.
Trebuie remarcat faptul că dependența rotației optice de concentrație este semnificativă doar pentru o primă aproximare. În regiunea c=1h2, valorile corespunzătoare sunt aproape independente de modificările concentrației.
Dacă pentru a măsura rotația moleculară a unui compus optic activ este utilizată lumină polarizată liniar cu lungime de undă care variază continuu, se obține un spectru caracteristic. În cazul în care valorile rotației moleculare cresc odată cu scăderea lungimii de undă, ele vorbesc despre un efect pozitiv de bumbac, în cazul opus - unul negativ. Efecte deosebit de semnificative se observă la lungimea de undă corespunzătoare maximelor benzilor de absorbţie ale enantiomerilor corespunzători: semnul rotaţiei se modifică. Acest fenomen, cunoscut sub numele de dispersie de rotație optică (ORD), împreună cu dicroismul circular (CD), este utilizat în studiile structurale ale compușilor optic activi.
Figura 1 prezintă curbele ORR ale L- și D-alaninei, iar Figura 2 prezintă spectrele CD ale D- și L-metioninei. Poziția și magnitudinea de rotație a benzilor de carbonil în regiunea 200-210 nm sunt puternic dependente de pH. Pentru toți aminoacizii, se acceptă că configurația L prezintă un efect pozitiv de bumbac, iar configurația D un efect negativ de bumbac.
Fig.1.
Fig.2.
Configurația și conformația aminoacizilor
Configurația aminoacizilor proteinogeni este corelată cu D-glucoza; această abordare a fost propusă de E. Fisher în 1891. În formulele spațiale Fischer, substituenții la atomul de carbon chiral ocupă o poziție care corespunde configurației lor absolute. Figura prezintă formulele D- și L-alaninei.
Schema lui Fischer pentru determinarea configurației unui aminoacid este aplicabilă tuturor b - aminoacizilor care au un atom de carbon b chiral.
Din figură este clar că L-aminoacidul poate fi dextrogiro (+) sau levogitor (-) in functie de natura radicalului. Marea majoritate a b-aminoacizilor găsiți în natură sunt L-rând. Al lor enantiomorfi, adică D-aminoacizii sunt sintetizati numai de microorganisme si se numesc " aminoacizi nenaturali”..
Conform nomenclaturii (R,S), cei mai mulți „naturali” sau L-aminoacizi au configurația S.
În imaginea bidimensională pentru izomerii D și L, este acceptată o anumită ordine de aranjare a substituenților. Un D-aminoacid are o grupare carboxil în partea de sus, urmată în sensul acelor de ceasornic de o grupare amino, o catenă laterală și un atom de hidrogen. L-aminoacidul are o ordine inversă a substituenților, cu lanțul lateral întotdeauna în partea de jos.
Aminoacizii treonina, izoleucina si hidroxiprolina au doua centre de chiralitate.
În prezent, determinarea configurației absolute a aminoacizilor se realizează atât prin analiza de difracție de raze X și metode enzimatice, cât și prin studierea spectrelor CD și ORR.
Pentru unii aminoacizi, există o relație între configurația și gustul lor, de exemplu, L-Trp, L-Phe, L-Tyr, L-Leu au un gust amar, iar enantiomerii lor D au un gust dulce. Gustul dulce al glicinei este cunoscut de mult timp. Sarea monosodică a acidului glutamic - glutamatul monosodic - este unul dintre cei mai importanți purtători ai calităților gustative utilizate în industria alimentară. Este interesant de observat că derivatul dipeptidic al acidului aspartic și al fenilalaninei prezintă un gust intens dulce. În ultimii ani, stereochimia aminoacizilor s-a dezvoltat mai ales în direcția studierii problemelor de conformare. Studiile care utilizează diverse metode fizice, în special spectroscopia de rezonanță magnetică nucleară de înaltă rezoluție (RMN), arată că substituenții de pe atomii b și c ai aminoacizilor preferă să fie în anumite configurații. Spectroscopia RMN poate fi utilizată pentru a efectua analize conformaționale atât în stare solidă, cât și în soluție. Analiza conformațională oferă informații importante despre comportamentul conformațional al proteinelor și peptidelor.
Izomeria aminoacizilor în funcție de poziția grupării amino
În funcție de poziția grupării amino față de al 2-lea atom de carbon, se disting α-, β-, γ- și alți aminoacizi.
formele α și β ale alaninei
Pentru corpul mamiferelor, α-aminoacizii sunt cei mai caracteristici.
Izomerie prin configurație absolută
Pe baza configurației absolute a moleculei, se disting formele D și L. Diferențele dintre izomeri sunt asociate cu poziția relativă a celor patru grupări substituente situate la vârfurile unui tetraedru imaginar, al cărui centru este atomul de carbon în poziția α. Există doar două aranjamente posibile de grupuri chimice în jurul lui.
Proteina oricărui organism conține un singur stereoizomer, pentru mamifere aceștia sunt L-aminoacizi.
Formele L și D ale alaninei
Cu toate acestea, izomerii optici pot suferi spontan neenzimatici racemizarea, adică Forma L se schimbă în forma D.
După cum știți, un tetraedru este o structură destul de rigidă în care este imposibil să mutați vârfurile în mod arbitrar.
În același mod, pentru moleculele construite pe baza unui atom de carbon, structura moleculei de gliceraldehidă, stabilită prin analiza de difracție cu raze X, este luată ca configurație standard. Se acceptă că cel mai mult foarte oxidat atom de carbon (în diagrame este situat deasupra) asociat cu asimetric atom de carbon. Un astfel de atom oxidat într-o moleculă gliceraldehidă gruparea aldehidă servește pentru alanina– grupul COUN. Atomul de hidrogen din carbonul asimetric este poziționat în același mod ca și în gliceraldehidă.
În dentina, proteina smalțului dentar, rata de racemizare a L-aspartatului este de 0,10% pe an. Când se formează un dinte la copii, se folosește numai L-aspartat. Această caracteristică face posibilă, dacă se dorește, determinarea vârstei centenarilor. Pentru resturile fosile, împreună cu metoda radioizotopilor, se folosește și determinarea racemizării aminoacizilor din proteine.
Împărțirea izomerilor după activitatea optică
În funcție de activitatea optică, aminoacizii sunt împărțiți în dreptaci și stângaci.
Prezența unui atom de carbon α asimetric (centru chiral) într-un aminoacid face posibile doar două aranjamente de grupări chimice în jurul acestuia. Acest lucru duce la o diferență specială între substanțe unele de altele, și anume, o schimbare sensul de rotație al planului luminii polarizate trecand prin solutie. Unghiul de rotație este determinat cu ajutorul unui polarimetru. În conformitate cu unghiul de rotație, se disting izomerii dextrogiri (+) și levogitori (–).
Aproape toți compușii biologici naturali care conțin un centru chiral se găsesc într-o singură formă de stereoizomer - D sau L. Cu excepția glicinei, care nu are un atom de carbon asimetric, toți aminoacizii care formează moleculele proteice sunt L-stereoizomeri. Această concluzie a fost trasă din numeroase studii chimice efectuate cu atenție în care proprietățile optice ale aminoacizilor au fost comparate cu comportamentul lor în reacțiile chimice. Mai jos vom vedea că unii D-aminoacizi se găsesc și în natura vie, dar nu fac niciodată parte din proteine.
Prezența numai a L-stereoizomerilor de aminoacizi în proteine este destul de remarcabilă, deoarece reacțiile chimice convenționale utilizate pentru sinteza compușilor cu un atom de carbon asimetric produc întotdeauna produse optic inactive. Acest lucru se întâmplă deoarece în reacțiile chimice obișnuite, atât stereoizomerii D- cât și L-stereoizomerii se formează în aceeași viteză. Rezultatul este un amestec racemic, sau racemat, un amestec echimolar de izomeri D și L, care nu rotește planul de polarizare în nicio direcție. Un amestec racemic poate fi separat numai în izomeri D și L, folosind metode foarte intensive de muncă bazate pe diferențele dintre proprietățile fizice ale stereoizomerilor.Izomerii D și L separați revin în cele din urmă înapoi la amestecul racemic (vezi Anexa 5). -2).
Anexa 5-2. Cum să determinați vârsta unei persoane folosind chimia aminoacizilor
Izomerii optici ai aminoacizilor suferă o racemizare neenzimatică foarte lentă și spontană, astfel încât, pe o perioadă foarte lungă de timp, un izomer L sau D pur se poate transforma într-un amestec echimolar de izomeri D și L. Racemizarea fiecărui L-aminoacid la o anumită temperatură are loc într-o anumită rată. Această împrejurare poate fi folosită pentru a determina vârsta oamenilor și animalelor sau rămășițele fosile ale organismelor. De exemplu, în proteina dentina, care se găsește în smalțul dur al dinților, L-aspartatul racemizează spontan la temperatura corpului uman, la o rată pe an. La copii, în perioada de formare a dintelui, dentina conține doar L-aspartat. Este posibil să izolați dentina dintr-un singur dinte și să determinați conținutul său de D-aspartat. Astfel de analize au fost efectuate asupra dentinei locuitorilor din satele de munte din Ecuador, mulți dintre ei și-au atribuit prea multă vârstă. Deoarece acest lucru a fost îndoit în unele cazuri, a fost folosit un test de racemizare pentru verificare, care s-a dovedit a fi destul de precis. Astfel, pentru o femeie de 97 de ani a cărei vârstă a fost documentată, conform testului, vârsta a fost stabilită la 99 de ani.
Testele efectuate pe rămășițe fosile de animale preistorice – elefanți, delfini și urși – au arătat că datele obținute prin această metodă sunt în bună concordanță cu rezultatele datării bazate pe rata de descompunere a izotopilor radioactivi.
Celulele vii au capacitatea unică de a sintetiza L-aminoacizi folosind enzime stereospecifice. Stereospecificitatea acestor enzime se datorează naturii asimetrice a centrilor lor activi. Mai jos vom vedea că structura tridimensională caracteristică a proteinelor, datorită căreia acestea prezintă o mare varietate de activități biologice, apare numai dacă toți aminoacizii incluși în compoziția lor aparțin aceleiași serii stereochimice.